广东省医学科学技术研究基金(B2000061)
- 作品数：4 被引量：6H指数：2
- 相关作者：赵路宁管锦霞侯力强黄韶玲江中喜更多>>
- 相关机构：广州医学院广州医学院第二附属医院更多>>
- 发文基金：广东省医学科学技术研究基金更多>>
- 相关领域：医药卫生更多>>
- 蛇毒蛋白C激活剂的活化蛋白C特性及影响因素的探讨被引量：2
- 2005年
- 目的:研究蛇毒蛋白C激活剂(PCA-SV)活化蛋白C的特性,探讨可能影响PCA-SV作用的实验条件.方法:分别采用APTT法和CBS02.46发色底物法,研究PCA-SV的作用特点,探讨PCA-SV在不同实验条件下的抗凝活性及酰胺酶活性.结果:PCA-SV是蛋白C特异性激活剂,可特异性地作用于蛋白C,使后者表现抗凝和酰胺酶活性.PCA-SV的最适pH值为6.0～7.0,最适温度为37～40℃,肝素、枸橼酸钠等抗凝剂及Na+、K+、EDTA等不影响其活性.结论:PCA-SV是一种效价较高、特异性强、影响因素少的蛋白C活化剂.
- 侯力强赵路宁江中喜黄韶玲何泉华孔天翰管锦霞
- 关键词：蛇毒活化蛋白C抗凝剂酰胺酶酶活性
- 蛇毒F_(6.3.2)激活蛋白C的可能机制初探
- 2004年
- 本实验研究蛇毒蛋白C激活组份F6.3.2对蛋白C的激活作用。以BaCl2吸附血浆和纯化蛋白C为作用底物,采用发色底物法测定蛇毒组份F6.3.2对蛋白C的特异性激活作用,同时采用SDS-PAGE.测定该组份对蛋白C的激活机制。结果发现F6.3.2没有直接作用发色底物使之生色的能力。它对BaCl2吸附血浆不表现生色反应能力(与对照组相比P>0.05),而对纯化蛋白C则表现出很强的生色反应能力(与对照组Ⅰ、对照组Ⅱ相比P<0.01).SDS-PAGE结果表明,F6.3.2与纯化蛋白C作用后的混合物,由两条链组成,一条链分子量为19KDa,与纯化蛋白C的轻链相同,另一条链分子量为59.5 KDa。为纯化蛋白C重链与F6.3.2的分子量之和,表明F6.3.2已结合到纯化蛋白C的重链上。因此.我们认为蛇毒蛋白C激活组份F6.3.2对蛋白C有特异性激活作用,它激活蛋白C的可能机制是通过结合于蛋白C的重链,形成F6.3.2-蛋白C复合物,引起蛋白C变构,从而将蛋白C激活为活化蛋白C。
- 侯力强赵路宁管锦霞
- 关键词：蛇毒蛋白C
- 蛇毒蛋白C激活组份的作用机制研究被引量：4
- 2004年
- 目的 研究蛇毒蛋白 C激活组份 F6.3 .2对蛋白 C的激活机制。方法 以 Ba Cl2 吸附血浆和纯化蛋白 C为作用底物 ,采用发色底物法测定蛇毒组份 F6.3 .2对蛋白 C的特异性激活作用 ,同时采用 SDS-PAGE测定该组份对蛋白 C的激活机制。结果 F6.3 .2没有直接作用发色底物使之生色的能力 ,它对 Ba Cl2 吸附血浆不表现生色反应能力 (与对照组相比 P>0 .0 5 ) ,而对纯化蛋白 C则表现出很强的生色反应能力 (与对照组 、对照组 相比 P<0 .0 1)。SDS-PAGE结果表明 ,F6.3 .2与纯化蛋白 C作用后的混合物 ,由两条链组成 ,一条链分子量为 19KDa,与纯化蛋白 C的轻链相同 ,另一条链分子量为 5 9.5 KDa,为纯化蛋白 C重链与 F6.3 .2的分子量之和 ,表明 F6.3 .2已结合到纯化蛋白 C的重链上。 结论 蛇毒蛋白 C激活组份 F6.3 .2对蛋白 C有特异性激活作用 ,它激活蛋白 C的可能机制是通过结合于蛋白 C的重链 ,形成 F6.3 .2 -蛋白 C复合物 ,引起蛋白 C变构 ,从而将蛋白 C激活为活化蛋白 C。
- 侯力强赵路宁管锦霞
- 关键词：蛇毒蛋白C
- 蛇毒蛋白C激活剂实验条件及稳定性的探讨被引量：1
- 2004年
- 目的 探讨可能影响蛇毒蛋白 C激活剂作用的实验条件和该试剂的稳定性。方法 分别采用APTT法和 CBS0 2 .46底物法 ,检测蛇毒蛋白 C激活剂在不同实验条件下的抗凝活性及酰胺酶活性。结果 蛇毒蛋白 C激活剂的最适 p H值为 6.0～ 7.0 ,最适温度为 37～ 40℃ ,肝素、枸橼酸钠等抗凝剂及 Na+ 、K+ 、EDTA等不影响其活性 ,SDS则显著抑制其生物学活性。该试剂溶液剂型在室温下或 4℃中 4w内效价无变化 ,冻干剂型则在 2 y内效价无明显变化。结论 蛇毒蛋白 C激活剂是一种效价较高、稳定性较好、影响因素少的蛋白
- 侯力强赵路宁黄韶玲何泉华江中喜孔天翰管锦霞
- 关键词：蛇毒蛋白C激活剂
