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Y14F/R22L天花粉蛋白的晶体结构研究被引量：1: 1998年; Y14F/R2 2LTCS的晶体结构是用同晶差值Fourier法解得 .经X_PLOR程序修正得到Y14F/R2 2LTCS的分子结构 ,并找到了 6 5个水分子 .对 0 2 3nm分辨率衍射数据的晶体学R因子为 0 185,键长和键角的rms偏差分别为 0 0 0 12nm和 2 6 52° .在Y14F/R2 2LTCS中 ,Tyr14变成Phe ,Phe周围变化很小 ,α5的弯折依然存在 ;Arg2 2变成Leu ,余下的空间被水分子 2 56所占据 ,水分子 2 56与Ala16 1,Ala16 2的主链氧成氢键 ,部分代替Arg的作用 .并讨论了二级结构间保守氢键的作用 .; 吴伸闫军姚宏兵李建辉邵鹏柱董贻诚; 关键词：天花粉蛋白突变体晶体结构

亚天花粉蛋白突变体R163Kn-TCS及其复合物R163Kn-TCS/Ade的晶体结构: 1999年; 用悬滴汽相扩散法得到了Ｒ１６３Ｋｎ－ＴＣＳ的晶体，并用ＡＭＰ浸泡４８小时后得到复合物晶体。在Ｍａｒ－Ｒｅｓｅａｒｃｈ面探测器系统上分别收集了０．２０５和０．１８７ｎｍ分辨率的Ｘ－射线衍射数据。采用同晶差值傅立叶法解析结构，用Ｘ－ＰＬＯＲ软件包进行修正，最后两模型的偏差因子（Ｒ和Ｒｆｒｅｅ）分别为（０．１８７和０．２６３）和（０．１８０和０．２３３），键长偏差都为０．００１３ｎｍ，键角偏差分别为２．７０８°和２．５８４°。结构测定显示Ｒ１６３Ｋｎ－ＴＣＳ和Ｒ１６３Ｋｎ－ＴＣＳ／Ａｄｅ的主链结构无较大变化活性口袋区的结构和氢键体系发生了明显变化。生化分析表明Ｒ１６３Ｋｎ－ＴＣＳ具有糖苷酶活性，但活性降低。这说明，第１６３位侧链的Ｈ＋对ｎ－ＴＣＳ发挥Ｎ－糖苷酶活性至关重要。; 徐世臻吴伸黄岳顺施庆利董贻诚; 关键词：天花粉蛋白蓖麻蛋白突变体晶体结构

R22L天花粉蛋白的晶体结构: 1998年; 培养了R2 2LTCS的单晶 ,在SIEMENSX 2 0 0B面探测器系统上收集了一套 0 .1 91nm分辨率的X射线衍射数据 .数据处理用XENGEN程序系统完成 ,数据使用到 0 .2 2 0nm .用同晶差值Fourier法解析了突变体的晶体结构 ,经XPLOR程序修正得到了R2 2LTCS的分子结构 ,并找到了 6 1个水分子 ,最后R因子为 0 .1 82 ,键长和键角RMS偏差分别为 0 .0 0 1 3nm和 2 .770°.在R2 2LTCS分子中 ,与A1 6 1 ,A1 6 2主链氧成氢键的 2 2位精氨酸被亮氨酸取代后形成的空穴被水分子 2 91和 2 96所占据 ,与 2 2位Arg形成盐键相互作用的 1 6 8位Glu的侧链与TCS相比 ,转动了大约 5 0° ,羧基折向相反方向 ,并通过水分子 2 93与 1 6 5位的Lys侧链氨基桥连 .这些水参与的氢键网络部分代替了原R2 2的作用 .; 吴伸芦晓晖邵鹏柱董贻诚; 关键词：天花粉蛋白突变体晶体结构核糖体失活蛋白

天花粉蛋白Glu189在N-糖苷酶活性中的作用: 1999年; 培养了(E160A,E189A)TCS(天花粉蛋白)的单晶。用浸泡法得到了(E160A,E189A)TCS与Ade复合物的晶体。在MarResearch面探测器系统上分别收集了均为0.20nm分辨率的X射线衍射数据,数据处理用MarScale程序系统完成。用同晶差值Fourier法解析了(E160A,E189A)TCS和(E160A,E189A)TCS-Ade的晶体结构,结构修正利用X-PLOR程序.修正结果,晶体学R因子分别为0.180、0.184,键长和键角的RMS偏差分别为0.0012nm和2.566°、0.0012nm和2.622°。在(E160A,E189A)TCS-Ade中,Ade仍结合在N-糖苷酶活性口袋之中,它夹在Tyr70和Tyr111两个侧链环之间,与Tyr70环近乎平行。这一结果表明:TCS中的Glu160和Glu189同时突变成Ala,仍能与AMP发生N-糖苷酶反应.前文已经证明在(E160A)TCS中Glu189没有援救作用。目前,没有发现Glu189对TCS与AMP的直接作用,但Glu189与其它残基的协同作用及其在TCS与rRNA作用中扮演什么角色,尚待进一步研究。; 李建辉吴伸姚宏兵邵鹏柱董贻诚; 关键词：天花粉蛋白突变体 N-糖苷酶晶体结构

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国家自然科学基金(39680003)