国家科技型中小企业技术创新基金(04C26225120848)
- 作品数：3 被引量：10H指数：2
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- 相关领域：生物学更多>>
- 链球菌产磷酸甘油氧化酶的基本特性被引量：2
- 2006年
- 介绍了经筛选的链球菌（StreptococcusSP．）产磷酸甘油氧化酶的分离纯化及部分性质的研究．发酵培养液经离心收集菌体，用超声波破碎，40％～75％硫酸铵沉淀法进行粗分级，再通过Q-Sepharose FF、Phenyl—Sepharose CL-4B、Chelating Sepharose FF和Sephacryl S-200HR层析纯化，纯化的磷酸甘油氧化酶在还原、非还原SDS-PAGE中显示单一条蛋白着色带并测得该酶的表观分子质量为67．6kDa，用HPLC测得其天然状态酶的表观分子质量为121kDa，据此推测该酶由两个分子质量相同的亚基组成．酶学动力学研究结果表明，该酶的最适温度为35℃，最适pH为8．0，最适条件下测得Km为3．22×10^-2mol／L．一些金属离子和某些有机物对酶活性的影响也进行了讨论．
- 卢戌赵兴秀张锐孟尧武翠玲孟延发
- 关键词：磷酸甘油氧化酶STREPTOCOCCUS动力学特性
- 朊圆酵母尿酸酶的基本特性研究被引量：6
- 2006年
- 研究了尿酸酶分离纯化条件和pH、温度、底物浓度、一些有机和无机试剂对尿酸酶酶促反应速度的影响．研究结果表明，用Triton X-100及巯基乙醇处理细胞悬液（pH8．5），再用超声波处理破碎细胞效果最佳．硫酸铵沉淀尿酸酶的最佳浓度为75％．用Phenyl-Sepharose CL-4B疏水层析和Xamhine-agarose亲和层析两步纯化步骤可获得理想纯度的酶制剂．在一定的条件下，尿酸酶的最适pH和酸破稳定pH范围分别为8．5和5．0～12．最适温度为37℃；热稳定性较好，在50℃处理30min时活性保持90％，在60℃处理30min时活性仍保持80％．在最适条件下，该酶催化尿酸的米氏常数（Km）为3．34×10^-5mol／L．一些金属离子和有机化合物对酶活性的影响也进行了研究．
- 孟尧辛渝谭晓晶许晓燕余彩霞杨波孟延发
- 关键词：尿酸酶动力学特性
- 产朊假丝酵母(Candida utilis)尿酸酶的基本特性被引量：2
- 2006年
- 产朊假丝酵母尿酸酶通过由DEAE-sepharose和Xanthine-agarose等层析纯化．纯化酶经SDS- PAGE显示单一蛋白带,HPLC显示纯度为97．5％．其相对分子质量为127 kDa,变性SDS-PAGE表明该酶的表观分子质量为33 kDa．该酶具有较强的酸碱稳定性和热稳定性,最适pH为8．5,最适温度为40．0℃．在最适条件下测得其Km为35．0μmol／L．某些金属离子对酶活性的研究结果表明,Co3+, Pb2+,Mn2+及EDTA,NEMI对尿酸酶活性有抑制作用,Mg2+,Triton X-100对尿酸酶活性略有激活作用．
- 钱文雨赵兴秀田素华刘震童仕波姚庆陈莉莉许墨松王东孟延发
- 关键词：尿酸酶
