辽宁省教育厅科学基金(2009A069)
- 作品数：5 被引量：12H指数：3
- 相关作者：曹洪玉唐乾郑学仿王静云聂新华更多>>
- 相关机构：大连大学大连理工大学大连帝恩生物工程有限公司更多>>
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- 相关领域：生物学理学机械工程医药卫生更多>>
- 紫外吸收光谱法研究Asp44在稳定肌红蛋白结构中的作用被引量：3
- 2012年
- 为了了解肌红蛋白Mb表面44位天冬氨酸(Asp)残基对稳定蛋白结构的影响,用聚合酶链式反应(PCR)定点突变的技术将Mb基因上的第44位天冬氨酸的密码子GAT突变成赖氨酸的密码子AAA,获得突变体D44K。突变体蛋白在大肠杆菌BL21-DE3中成功表达并且得到纯化。用紫外-可见光谱研究野生型肌红蛋白及其突变体D44K的耐热、耐酸的变性过程。结果表明,用碱性氨基酸赖氨酸(Lys)取代酸性氨基酸Asp44残基,增强了肌红蛋白耐热、耐酸能力,说明Asp44具有稳定肌红蛋白结构的作用。为进一步研究蛋白表面氨基酸对蛋白质结构、功能的影响提供重要的试验依据。
- 唐乾曹洪玉王静云郑学仿
- 关键词：肌红蛋白紫外-可见吸收光谱
- 温度和时间对肌红蛋白血红素铁与金属离子相互作用的影响被引量：3
- 2011年
- 目的:研究在生理条件下,温度和时间对肌红蛋白血红素铁与各种金属离子直接相互作用的影响。方法:利用紫外-可见光谱法研究肌红蛋白活性中心的铁和外加金属离子(CuSO4、ZnSO4、MgSO4、CoCl2和MnSO4)的直接相互作用;改变作用温度(4、21、37和52℃)和作用时间(2、4、6、8和10 d),研究肌红蛋白活性中心铁卟啉与不同金属离子的直接相互作用。结果与结论:紫外光谱数据表明,金属离子与肌红蛋白活性中心的Fe(Ⅱ)发生直接相互作用,且随着作用温度的升高和作用时间的延长,这种相互作用逐渐增强。作用10 d后,金属离子与肌红蛋白活性中心的铁的作用强度依次为Mn(Ⅱ)>Zn(Ⅱ)>Co(Ⅱ);温度升至52℃时,作用强度依次为Cu(Ⅱ)>Mg(Ⅱ)>Zn(Ⅱ)。
- 唐乾曹洪玉王静云郑学仿
- 关键词：金属离子肌红蛋白相互作用紫外-可见光谱
- 细胞色素b5稳定性的光谱学研究被引量：1
- 2011年
- 利用圆二色光谱和荧光光谱法研究细胞色素b5蛋白在温度和酸度变化过程中蛋白质构象的情况。发现在升高温度和降低pH值的情况下,细胞色素b5蛋白的荧光吸收峰均有下降的趋势,表明色氨酸残基环境的极性增加而疏水性降低,细胞色素b5内部的疏水结构有所瓦解,构象发生改变。升高温度时,圆二色谱的谱图中α-helix含量下降,说明细胞色素b5的二级结构发生变化,稳定性降低。外部条件的改变,可使细胞色素b5的构象发生变化,分子内部极性增强,α-螺旋含量下降。
- 唐乾曹洪玉杨彦杰郑学仿
- 关键词：细胞色素B5荧光光谱圆二色光谱稳定性
- 光谱法对照研究肌红蛋白及其突变体Mb(D60K)与H2O2的相互作用被引量：2
- 2011年
- 为了解肌红蛋白(Mb)表面60位天冬氨酸(Asp)突变为赖氨酸(Lys)后对蛋白结构稳定性的影响,本文通过紫外-可见吸收光谱、荧光光谱和停流荧光光谱对照研究了模拟生理条件下野生型肌红蛋白Mb(WT)及其突变体Mb(D60K)与过氧化氢(H2O2)的相互作用。结果表明:在Mb(D60K)与H2O2发生相互作用过程中,铁卟啉部位的紫外和荧光发射光谱数据与Mb(WT)相比,性质与功能均表现出显著差异。虽然只有一个氨基酸的改变,但其结构和性质发生明显变化,说明60位氨基酸在稳定蛋白结构中有重要的作用。同步荧光光谱和停流光谱的结果同样表明Mb(D60K)的结构与功能受H2O2的影响较小,Mb(WT)受H2O2影响明显。综合分析表明,Mb(D60K)在与H2O2相互作用过程中,蛋白结构稳定性提高。
- 职秋艳唐乾曹洪玉安良梅张莹莹郑学仿
- 关键词：肌红蛋白光谱法蛋白结构
- 胰高血糖素样肽-1与受体相互作用研究进展被引量：4
- 2010年
- 胰高血糖素样肽-1(GLP-1)具有促胰岛素分泌、抑制胰高血糖素分泌、刺激胰岛β细胞的增殖和分化、抑制β细胞凋亡、抑制胃排空等作用,近年来成为治疗糖尿病药物研究中的热点。GLP-1与受体的相互作用一直备受关注,我们从4个方面对GLP-1与受体相互作用的研究进行了综述:GLP-1的二级结构、GLP-1单个残基改变及残基间的相互作用、GLP-1不同残基片段对GLP-1结合并激活受体的影响和GLP-1受体的相互作用模式。
- 聂新华张涛郑学仿李元曹洪玉唐乾
- 关键词：胰高血糖素样肽-1受体相互作用
