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山西省自然科学基金(2007021033)

作品数:5 被引量:9H指数:2
相关作者:石亚伟肖虹贾原黄玉民刘晓琴更多>>
相关机构:山西大学山西医科大学第一医院山西医学科学院更多>>
发文基金:山西省自然科学基金国家自然科学基金教育部科学技术研究重点项目更多>>
相关领域:生物学更多>>

文献类型

  • 4篇中文期刊文章

领域

  • 4篇生物学

主题

  • 2篇荧光
  • 2篇荧光光谱
  • 2篇酸性
  • 2篇结构域
  • 2篇光谱
  • 1篇蛋白
  • 1篇蛋白激酶
  • 1篇蛋白激酶C
  • 1篇多聚
  • 1篇药物
  • 1篇脂质体
  • 1篇治疗疾病
  • 1篇相互作用
  • 1篇相互作用蛋白
  • 1篇新靶位
  • 1篇疗疾
  • 1篇镁离子
  • 1篇聚体
  • 1篇菌药
  • 1篇抗菌

机构

  • 4篇山西大学
  • 2篇山西医科大学...
  • 1篇山西医学科学...

作者

  • 4篇石亚伟
  • 2篇贾原
  • 2篇肖虹
  • 1篇刘晓琴
  • 1篇王丽丽
  • 1篇黄玉民
  • 1篇杨廷
  • 1篇刘俊林
  • 1篇张蕾

传媒

  • 4篇中国生物化学...

年份

  • 1篇2012
  • 2篇2010
  • 1篇2007
5 条 记 录,以下是 1-4
排序方式:
PICK1中N端酸性区域对其PDZ结构域脂质结合能力的调节被引量:1
2012年
蛋白激酶Cα相互作用蛋白1(protein interacting with Cαkinase 1,PICK1)是衔接膜上受体和蛋白激酶Cα的重要蛋白.利用荧光光谱结合定点突变技术、蛋白与脂质覆盖法等方法,分析了PICK1蛋白N末端区域几个酸性氨基酸残基对PDZ结构域与膜脂结合的影响,以及钙离子结合N末端酸性区域对PDZ脂结合能力的调节.结果显示,带有上游酸性区域的PDZ结构域(NPDZ)的脂质结合能力仅相当PDZ结构域的15%,相比单独的PDZ结构域与脂质的解离常数Kd(PDZ)为1.58×103μg.L-1,NPDZ与脂质解离常数Kd(NPDZ)为3.3×104μg.L-1,其中在N末端酸性残基中D8与D12两个天冬氨酸是影响脂质结合能力减弱的关键残基,若将二者分别突变为丙氨酸后,NPDZ与脂质的解离常数分别为:Kd(D8/A)=4.42×103μg.L-1;Kd(D12/A)=1.73×103μg.L-1接近于PDZ结构域与脂质结合能力;钙离子会增强NPDZ脂结合能力,当钙离子浓度达到30μmol/L时,NPDZ的脂结合能力提高2.3倍,但只相当于PDZ的50%的结合能力.
杨廷贾原肖虹石亚伟
关键词:PDZ结构域脂质体荧光光谱CA2+
PICK1蛋白C端酸性区域对其功能的调节被引量:1
2010年
蛋白激酶C相互作用蛋白1(protein interacting with Ckinase1,PICK1)是调节AMPA(alpha-amino-3-hydroxy-5-methyl-4-isoxazole propionic acid)受体在细胞膜上的数量与分布,引起LTP与LTD现象的重要蛋白.本文利用基因克隆、荧光光谱以及免疫分析等方法,分析了PICK1蛋白C末端酸性区对BAR结构域与膜脂结合能力以及PICK1分子内BAR(Bin/amphiphysin/RVS)结构域与PDZ结构域相互作用的影响,研究了钙离子结合C末端酸性区后对上述相互作用的调节.结果显示,C末端酸性区的存在使BAR结构域与膜脂的结合能力减弱大约10倍,但PICK1分子内的BAR与PDZ结构域的相互作用与不含C末端的酸性区相比增强了大约4倍.另一方面,C末端酸性区的存在,伴随钙离子浓度的提高,有助于增强BAR与膜脂的结合,却削弱了PDZ和BAR结构域的作用.当钙离子浓度增加到500μmol/L时,BARC的脂质结合能力以及和PDZ的亲和力与不含酸性区相当.
贾原黄玉民刘俊林石亚伟
关键词:BAR结构域
抗菌药物治疗疾病的新靶位--丙氨酸消旋酶被引量:5
2010年
丙氨酸消旋酶是以磷酸吡哆醛为辅酶,催化L-丙氨酸与D-丙氨酸相互转化的一种酶,它广泛分布在低等生物,而不存在于人类等高等真核生物中.来自不同物种的丙氨酸消旋酶一级结构同源性较高,其大多功能单位为同源二聚体,拥有2个相同的活性中心,每个活性中心均是由来自不同亚基的2个保守残基共同组成.丙氨酸消旋酶催化生成的产物D-丙氨酸是合成细菌细胞壁肽聚糖的重要成分,也是调节细菌孢子萌芽的关键因子.因而丙氨酸消旋酶与由细菌引起的肺结核、炭疽热、中耳炎等疾病密切相关.近年来丙氨酸消旋酶已成为设计抗菌药物的又一理想靶位.本文从丙氨酸消旋酶的结构、功能、作用机理、抑制剂以及其与疾病的关系等方面进行了阐述.
刘晓琴石亚伟
关键词:疾病
重组PICK1蛋白的多聚形式及其与Ca^(2+)和Mg^(2+)的结合被引量:3
2007年
蛋白激酶Cα相互作用蛋白1(PICK1)是从线虫到人的所有生物中非常保守的一类存在于细胞质中的膜结合蛋白,在蛋白质转运,以及细胞内信号转导过程中发挥重要作用.通过基因重组技术获得PICK1及其截短的N-PDZ(1~110残基)和BAR-C(128~416残基)重组蛋白,结合变性与非变性聚丙烯酰胺凝胶电泳,以及分子排阻层析,表明溶液中的PICK1主要以二聚体形式存在.利用荧光光谱分析PICK1与金属离子Ca2+和Mg2+的结合情况.结果表明,在0.02 mol/L Hepes,pH 7.2,随着2种金属离子的不断滴加,PICK1在338 nm处的最大荧光强度逐渐降低,PICK1与Ca2+结合常数为Ka1=(2.34±0.20)×106L.mol-1,Ka2=(7.75±0.62)×105L.mol-1,而Mg2+结合常数为Ka=(5.00±0.40)×106L.mol-1.另外,对PICK1的N端区域N-PDZ和C端区域BAR-C的重组片段与金属离子Ca2+和Mg2+结合情况进一步分析表明,Ca2+既能与PICK1的N端N-PDZ结合,又可与C端BAR-C结合,而Mg2+只结合在PICK1的N-PDZ区域.比较Ca2+或Mg2+对PICK1结合脂质的影响,显示Ca2+能明显增强蛋白和脂质的结合.
石亚伟张蕾肖虹王丽丽
关键词:二聚体钙离子镁离子荧光光谱
共1页<1>
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