陈雅雄
- 作品数：9 被引量：23H指数：2
- 供职机构：广东工业大学更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金博士科研启动基金更多>>
- 相关领域：医药卫生生物学理学农业科学更多>>
- 一种来自蝎尾的纤溶活性蛋白及其制备方法和应用
- 本发明公开了一种来自蝎尾的纤溶活性蛋白及其制备方法和应用，本发明的一种来自蝎尾的分子量为37.69kD纤溶活性蛋白其制备方法是：将蝎尾洗净，磨碎，加入磷酸钠缓冲液，4℃浸提过夜；离心去沉淀，分段盐析，取40％-70％部分...
- 谭竹钧黄锦兵韩雅莉陈雅雄丁鸿
- 一种黄粉虫纤溶酶及其制备方法与应用
- 本发明公开了一种黄粉虫纤溶酶及其制备方法与应用，该纤溶酶是从黄粉虫中提取，其分子量为56.1千道尔顿，还涉及到黄粉虫纤溶酶的制备方法，以及这种纤溶酶在制备治疗血液栓塞的药物中的用途；该制备方法是首先将黄粉虫洗净，称取黄粉...
- 谭竹钧陈雅雄韩雅莉黄锦兵
- 文献传递
- 东亚钳蝎蝎毒溶纤活性蛋白的提取及其体外溶栓特性研究被引量：2
- 2010年
- 论文采用硫酸铵分段盐析,DEAE-32纤维素柱层析等方法从东亚钳蝎蝎尾中提取出相对分子质量为37.7 k的单一蛋白,纤溶平板法证明其具有纤溶活性,并研究了温度、时间、pH值、金属离子对其溶纤活性的影响。实验结果表明蝎毒活性蛋白最适作用温度为35℃,最适pH值为5.0,Fe2+、Ca2+、Ba2+对其纤溶活性有促进作用,Cu2+、Mn2+对其有抑制作用,同时时间作用对其影响很小。并讨论其体外溶栓作用,表明其有溶栓活性。
- 黄锦兵陈雅雄韩雅莉谭竹钧
- 关键词：东亚钳蝎纤溶活性体外溶栓
- 黄粉虫蛋白提取物纤溶活性及性质研究被引量：9
- 2011年
- 目的研究黄粉虫蛋白提取物的纤溶活性及其性质。方法通过生物化学方法从黄粉虫Tenebrio molitorLinne组织分离纯化出纤溶活性蛋白,纤维蛋白平板法测定其纤溶性,对其进行溶血性、体外溶栓实验和血管生成抑制作用实验,并对其部分性质做了研究。结果分离纯化得到纤溶性蛋白。结论黄粉虫蛋白提取物具有纤溶性,该成分在40℃下基本稳定,最适反应温度为25～45℃,最适pH为7.5～8.0。其溶血率小于5%,不引起体外红细胞的明显溶血,安全性好。黄粉虫蛋白提取物受尿素和巯基乙醇(BME)的影响,而Na+,Mg2+,K+及Ca2+等各种金属离子及EDTA对其影响不大。
- 陈雅雄谭竹均韩雅莉黄锦兵刘浩黎子蔚吴艳玲汪威
- 关键词：抗血栓血管生成
- 一种黄粉虫纤溶酶及其制备方法与应用
- 本发明公开了一种黄粉虫纤溶酶及其制备方法与应用，该纤溶酶是从黄粉虫中提取，其分子量为56.1千道尔顿，还涉及到黄粉虫纤溶酶的制备方法，以及这种纤溶酶在制备治疗血液栓塞的药物中的用途；该制备方法是首先将黄粉虫洗净，称取黄粉...
- 谭竹均陈雅雄韩雅莉黄锦兵
- 一种来自蝎尾的纤溶活性蛋白及其制备方法和应用
- 本发明公开了一种来自蝎尾的纤溶活性蛋白及其制备方法和应用，本发明的一种来自蝎尾的分子量为37.69kD纤溶活性蛋白其制备方法是：将蝎尾洗净，磨碎，加入磷酸钠缓冲液，4℃浸提过夜；离心去沉淀，分段盐析，取40％-70％部分...
- 谭竹钧黄锦兵韩雅莉陈雅雄丁鸿
- 文献传递
- 黄粉虫活性蛋白的提取纯化及其作用性质研究
- 黄粉虫因其营养成分高,营养含量居各类活体动物蛋白饲料之首,被誉为“蛋白质饲料宝库”。黄粉虫的养殖逐渐形成规模化,成为蓬勃发展的新兴产业。黄粉虫的利用和开发已达到一定的高度,主要是其生物学特性、饲养管理、食品开发等方面。随...
- 陈雅雄
- 关键词：药材鉴定黄粉虫活性蛋白蛋白结构
- 文献传递
- 黄粉虫纤溶活性蛋白酶(TFP)酶学性质以及红外光谱分析被引量：2
- 2011年
- 目的研究黄粉虫纤溶活性蛋白(Tenebrio Fibrinolyric Proteins,TFP)的酶学性质及对其进行分类。方法以BAEE、BAPNA和酪蛋白为底物分别测TFP的Km值;分别研究PMSF和胰蛋白酶对TFP活性的影响。结果以BAEE和BAPNA为TFP底物,Km值分别为0.182 mmol/L和1.138 mmol/L,表明TFP与BAEE亲和力最好,酯酶活力>酰胺酶活力>肽键酶活力。丝氨酸蛋白酶抑制剂PMSF能有效抑制TFP活性,而偏弱碱性环境下胰蛋白酶未降解TFP,胰蛋白酶与TFP红外结构图谱相似,可以初步证明TFP属于丝氨酸蛋白酶。结论黄粉虫纤溶活性蛋白酶的酯酶活力最好,属于丝氨酸蛋白酶。
- 吴艳玲谭竹钧韩雅莉林非凡陈雅雄余磊汪威张丽
- 关键词：KM丝氨酸蛋白酶胰蛋白酶红外光谱
- 少棘蜈蚣活性蛋白提取及纤溶作用性质研究被引量：9
- 2009年
- 目的研究少棘蜈蚣活性蛋白的纤溶性及其性质。方法通过硫酸铵分段盐析、DEAE纤维素柱和Sephadex G-75柱层析从少棘蜈蚣Scolopendra subspinipes mutilans L. Koch组织分离纯化出纤溶性活性蛋白,纤维蛋白平板法测定其纤溶性,SDS-PAGE测定样品纯度和分子量,温度、pH改变对少棘蜈蚣纤溶性蛋白活性的影响。结果分离纯化到一种相对分子质量约为48.3 kD的纤溶性蛋白,水解纤维蛋白的比活力为42.36 u/mg。结论少棘蜈蚣活性蛋白具有纤溶性,该成分在40℃下基本稳定,最适温度35℃,最适pH8.0。
- 刘兵谭竹钧陈明军刘浩陈雅雄
- 关键词：活性蛋白纤溶活性
