您的位置: 专家智库 > >

赵世勇

作品数:1 被引量:2H指数:1
供职机构:海南医学院更多>>
发文基金:国家自然科学基金更多>>
相关领域:医药卫生更多>>

文献类型

  • 1篇中文期刊文章

领域

  • 1篇医药卫生

主题

  • 1篇蛋白质结构
  • 1篇蛋白质结构与...
  • 1篇血吸虫
  • 1篇生物信息
  • 1篇生物信息学
  • 1篇生物信息学预...
  • 1篇吸虫
  • 1篇曼氏血吸虫
  • 1篇激酶
  • 1篇己糖激酶

机构

  • 1篇海南医学院

作者

  • 1篇赵世勇
  • 1篇李静晶
  • 1篇范志刚
  • 1篇芦亚君
  • 1篇吕刚

传媒

  • 1篇热带医学杂志

年份

  • 1篇2010
1 条 记 录,以下是 1-1
排序方式:
曼氏血吸虫己糖激酶(SmHK)蛋白质结构与功能的生物信息学预测被引量:2
2010年
目的应用生物信息学技术预测曼氏血吸虫己糖激酶(SmHK)的结构和功能,为进一步功能研究提供信息。方法从GenBank获取SmHK及其他物种HK全长cDNA序列及氨基酸序列,应用NCBI、Expasy等在线生物信息学网站及VectorNTI软件包,对所获氨基酸序列的保守功能域及基序、蛋白质理化参数、亚细胞定位、亲水性、B细胞线性表位、二级结构及拓扑结构、三级结构建模分析及预测。结果SmHK编码451氨基酸残基,理论分子量为50446.01Da,具有完整HK-1及HK-2保守功能域,与结构和功能有关的位点高度保守,与宿主(人、鼠)的同源性为30%,与人等脊椎动物有较近的进化关系;有多个潜在的抗原表位、多个磷酸化位点及1个跨膜结构。三级结构分子建模显示该蛋白两基团间有一裂隙,葡萄糖、ATP结合位点及ATP催化区位于该裂隙中或周围,跨膜区与其两端的碱性氨基酸形成一阴离子通道。结论SmHK与结构和功能相关的位点高度保守,与宿主有较近的进化关系,推测该蛋白可能通过跨膜区锚定在线粒体外膜上,主要功能位点位于蛋白裂隙中或周围,多个磷酸化位点说明其参与多种细胞功能的调节,在调节能量代谢中起重要作用,是潜在的疫苗候选分子和药物作用靶标。
吕刚赵世勇李静晶范志刚芦亚君
关键词:血吸虫己糖激酶生物信息学
共1页<1>
聚类工具0