迟锦玉
- 作品数：3 被引量：9H指数：2
- 供职机构：首都医科大学更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金北京市教委科技发展计划北京市优秀人才培养资助更多>>
- 相关领域：生物学更多>>
- PDZK1调节PDGFRß介导的信号转导通路
- 迟锦玉
- PTEN与NHERF-1相互作用被引量：6
- 2007年
- 目的筛选与PTEN结合的含PDZ结构域的蛋白,并利用蛋白质组学方法对筛选出的蛋白质的相互作用予以鉴定。方法利用PDZ蛋白质芯片筛选PTEN的结合蛋白。对所发现的PTEN与NHERF-1的相互作用,应用GST融合蛋白沉降和免疫共沉淀实验等多种方法予以鉴定。结果发现了几种新的与PTEN结合的含PDZ结构域的蛋白质。并对PTEN/NHERF-1的相互作用进行了进一步研究,发现PTEN的羧基端可与NHERF-1的第一个PDZ结构域(PDZ1)结合。将PTEN羧基最末端的4个氨基酸(I-T-K-V)中任何一个突变为丙氨酸,都明显抑制PTEN与NHERF-1的结合。免疫共沉淀结果显示,在细胞内完整的蛋白质分子PTEN与NHERF-1也可以结合。结论PTEN与NHERF-1之间存在相互作用,该相互作用是由PTEN的羧基末端与NHERF-1的PDZ1结构域结合而实现的,PTEN羧基最末端的4个氨基酸对于维持它们之间的结合有十分重要的作用。
- 陈鹏杨晓梅熊英迟锦玉张松杨慧贺俊崎
- 关键词：PTEN蛋白质相互作用
- PDGFRβ与β2-syntrophin蛋白相互作用的初步研究被引量：3
- 2008年
- 目的探索并鉴定β型血小板源性生长因子受体(platelet-derived growth facter recepterβ,PDGFRβ)与PDZ蛋白β2-syntrophin新的结合作用以及该相互作用的分子基础,为进一步研究PDGFRβ相关信号转导通路的调节提供线索。方法制备GST-PDGFRβ羧基端的融合蛋白,通过GST pull-down技术,检测PDGFRβ-CT与β2-syntrophin的PDZ结构域及完整的β2-syntrophin蛋白的相互作用。结果成功构建了重组质粒pGEX-PDGFRβ-CT。在大肠埃希菌中成功表达融合蛋白后,通过体外蛋白质结合实验证实了PDGFRβ-CT与β2-syntrophin的PDZ结构域和兔脑组织中内源性的β2-syntrophin蛋白可以相互作用。结论PDGFRβ-CT与β2-syntrophin之间存在相互作用,该相互作用是由PDGFRβ的羧基末端与β2-syntrophin的PDZ结构域结合而实现的,此结果为研究PDGFRβ介导的下游信号转导通路以及细胞特定调控受体功能的机制奠定了基础。
- 迟锦玉熊英贺俊崎
- 关键词：蛋白质相互作用
