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王莉

作品数:4 被引量:26H指数:3
供职机构:聊城大学化学化工学院更多>>
发文基金:国家自然科学基金更多>>
相关领域:理学生物学自动化与计算机技术化学工程更多>>

文献类型

  • 3篇期刊文章
  • 1篇会议论文

领域

  • 2篇生物学
  • 2篇理学
  • 1篇化学工程
  • 1篇自动化与计算...

主题

  • 2篇稳定性
  • 1篇蛋白
  • 1篇蛋白质
  • 1篇蛋白质研究
  • 1篇诱导期
  • 1篇圆二色
  • 1篇圆二色光谱
  • 1篇振荡体系
  • 1篇振荡周期
  • 1篇突变体
  • 1篇牛磺
  • 1篇牛磺酸
  • 1篇化学振荡
  • 1篇化学振荡体系
  • 1篇磺酸
  • 1篇光谱
  • 1篇光谱研究
  • 1篇白质
  • 1篇Z

机构

  • 4篇聊城大学

作者

  • 4篇王莉
  • 3篇李连之
  • 2篇赵超
  • 2篇冀海伟
  • 1篇张庆富
  • 1篇刘道杰
  • 1篇许涛
  • 1篇刘伟
  • 1篇刘金凤

传媒

  • 1篇高等学校化学...
  • 1篇科学通报
  • 1篇理化检验(化...

年份

  • 1篇2013
  • 1篇2007
  • 2篇2006
4 条 记 录,以下是 1-4
排序方式:
神经红蛋白突变体(F28Y,F106Y)的构建、表达与表征被引量:5
2006年
构建了神经红蛋白F28Y,F106Y的两种突变体,并进行了表达、纯化和谱学表征.电喷雾质谱表明突变体蛋白的分子量与理论值一致.氧化型和还原型F28Y及F106Y的紫外-可见吸收光谱与野生型相似,仅氧化型F28Y的Soret带有2 nm的蓝移,说明这两种突变体蛋白仍保持六配位形式.F28Y的荧光最大发射峰明显红移(340 nm→347 nm),表明其荧光基团更加暴露于极性环境中.圆二色光谱表明,突变体蛋白的α-螺旋含量降低且F28Y产生了β-折叠,这是由于F28相对于F106则位于疏水腔外部且更加接近于溶剂表面所致.热稳定性顺序为NGB>F28Y>F106Y,F106Y最不稳定,是因为其与血红素间存在着较强的疏水作用,突变使F106与血红素间的作用力减弱,从而导致血红素在热变性条件下更容易从蛋白中解离出来.
赵超李连之冀海伟王莉许涛刘金凤
关键词:突变体稳定性
亲和层析在蛋白质研究中的应用进展被引量:17
2007年
文中介绍了生物、免疫、固定化金属离子拟生物几类常规亲和层析的原理及其在蛋白质分离纯化以及分析鉴定方面的应用(引用文献25篇)。
王莉刘道杰李连之
关键词:蛋白质
牛磺酸对B-Z化学振荡体系的影响及其分析检测
在连续搅拌反应器(CSTR)中,研究了牛磺酸对封闭体系中的B-Z振荡体系的影响.结果表明,牛磺酸的浓度在4×10-6 ~4×10-1mol/L范围内振幅变化值(△E)与牛磺酸浓度(c)的关系符合方程:...
王莉刘伟周韵平张庆富
关键词:牛磺酸诱导期振荡周期
重组人神经红蛋白的圆二色光谱研究被引量:4
2006年
神经红蛋白(neuroglobin,NGB)是近期在人和其他脊椎动物脑中发现的一种新颖的血红素蛋白.利用远紫外圆二色(CD)光谱的方法,研究了NGB的浓度、溶剂性质、溶液pH值以及温度对NGB二级结构的影响.结果表明,NGB浓度小于10μmol/L时,它主要以α-螺旋形式存在,浓度大于10μmol/L时,随着浓度的增大其α-螺旋含量逐渐减少,当浓度达到40μmol/L后基本不再变化,可能是由于NGB在浓度较高时其分子间可以形成二硫键以及蛋白分子间可相互聚集所造成的.NGB在醇中的α-螺旋含量比在水中稍有增加,也表明NGB对醇类溶剂具有较高的稳定性.在酸性或碱性溶液中,NGB的二级结构都有不同程度的破坏.随着温度的逐渐升高,NGB的α-螺旋含量逐渐减少,但温度高达110℃时仍有16.8%的α-螺旋存在,说明NGB具有高热稳定性.
赵超李连之王莉冀海伟
关键词:圆二色光谱稳定性
共1页<1>
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