杨洁
- 作品数：5 被引量：9H指数：2
- 供职机构：中国科学院生物物理研究所更多>>
- 发文基金：国家高技术研究发展计划更多>>
- 相关领域：生物学更多>>
- 人源P100 tudor片段表达纯化和初步晶体学研究
- ＜正＞IL-4信号传导通道是人体免疫反应的重要通道之一。实验表明IL-4信号传导通道与许多疾病如过敏,哮喘,癌症等密切相关。多功能转录共激活因子P100蛋白是此通道中的一个非常
- 成冲云Neil Shaw赵民笪宇蓉杨洁汪必成饶子和刘志杰
- 文献传递
- 天花粉蛋白N-糖苷酶作用的机制被引量：4
- 1998年
- 用晶体学方法分别研究了TCS与AMP ,Ado ,tub ,CMP的相互作用 .确证了TCS专一性识别Ade,嘧啶环不识别 ,而用TCS与单核苷酸作用 ,磷酸根存在与否并不重要 ;R1 6 3胍基的H+被Ade的N3共享 ,而不是N7接受质子 .丰富了TCS与AMP相互作用的N 糖苷酶作用机制模型 .此模型也应该适用于RIPs与AMP的相互作用 ,反映了RIP与rRNA作用的基本模式 ,但是 ,RIP与rRNA的作用会更复杂 ,要全面了解RIPs对rRNA的识别与催化 ,还应该探索RIP与rRNA中包括GAGA茎环区底物类似物复合物的三维结构 .
- 吴伸芦晓晖朱曰荣杨洁董贻诚
- 关键词：天花粉蛋白N-糖苷酶晶体结构核糖体失活蛋白
- 天花粉蛋白与FMP复合物的晶体结构被引量：5
- 1994年
- 用浸泡法得到了天花粉蛋白（ＴＣＳ）与ＦＭＰ复合物的晶体，在ＳＩＭＥＮＮＳＸ－２００Ｂ面探测器系统上收集了一套２．０分辨率的Ｘ射线衍射数据。用同晶差值傅立叶法解析了复合物的结构，经Ｘ—ＰＬＯＲ程序修正得到了ＴＣＳ—ＦＭＰ复合物的分子结构并找出了１９７个水分子，最后的Ｒ因子为０．１７２，键长和键角的ＲＭＳ偏差分别为０．０１５和２．９２２度。ＴＣＳ—ＦＭＰ复合物中，ＦＭＰ与天花粉蛋白分子有较好的结合，其结合位置正处于根据三维结构和突变体信息推测的Ｎ一糖苷酶活性口袋之中。它的类嘌呤环夹在Ｙ７０和Ｙ１１１两个侧链环之间，与Ｙ７０环近乎平行，其Ｎ７和Ｎ６分别与ＴＣＳ分子的Ｇ１０９４羰基氧和Ｉ７１的Ｎ成氢键，Ｎ３靠近Ｒ１６３的侧链，其磷酸根则伸向活性口袋的底部，与Ｅ１８９、Ｅ１６０和Ｒ１６３等残基作用。
- 杨洁吴伸董贻诚
- 关键词：天花粉蛋白复合物晶体
- 天花粉蛋白与单核苷酸作用机制的研究
- 1997年
- 天花粉蛋白(trichosanthin,TCS)是一个Ⅰ型核糖体失活蛋白(Ribosome Inactivating Protein,RIP)。亦是一个能使28SrRNA的4324位腺苷酸水解掉腺嘌呤碱基的N-糖苷酶。晶体结构测定和突变体活性测试,确定了两结构域之间分子表面凹陷区就是它的N-糖苷酶活性口袋,并为结构与功能研究提供了扎实的基础。为探索RIPs的N-糖苷酶作用机制,杨洁等人做了TCS-FMP,TCS-Ade(AMP的产物,腺嘌呤)复合物的晶体结构;Xiong等人做了TCS-NADPH复合物的晶体结构;Ren等人做了αMMC-FMP,αMMC-Ade复合物的晶体结构;
- 吴伸芦晓晖余曰荣杨洁董贻诚
- 关键词：天花粉蛋白核苷酸晶体结构
- 天花粉蛋白--FMP和天花粉蛋白-AMP复合物的结构
- 杨洁
- 关键词：天花粉蛋白核糖体失活蛋白复合物AMP
