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蛋白-蛋白相互作用区的嫁接: 蛋白-蛋白相互作用在催化、转运、信号传导等许多生命过程中具有重要的意义.把蛋白-蛋白相互作用区嫁接到另外一个非同源的骨架蛋白上,有助于了解蛋白质结构和功能之间的关系,并且在医学上具有潜在的价值.目前研究人员还没有见到其他...; 梁世德; 关键词：蛋白质设计嫁接蛋白-蛋白相互作用

侧链能量在蛋白质对接优化中的应用被引量：1: 2006年; 一般的蛋白质对接程序能够提供大量的待选构象,但其中仅含有少量的正确构象。现在对接的主要工作在于如何从这些大量构象中挑出正确构象。我们先前的研究工作证明蛋白质界面比非界面表面具有更高的能量。在这里,我们使用由chen等人提出的一个用于检验、设计对接程序的蛋白质复合物标准库中的非抗原-抗体复合物,将侧链能量运用到对接中,并比较了侧链能量和残基配对倾向性、残基组成倾向性、残基保守性在对接中的表现。单独使用这四项的正确构象的平均百排分位排序分别为：38．6±19．6、26．3±20．8、22．7±16．6和37．8±26．1,但是对于个别蛋白,侧链能量的表现要优于其它的三个参数。我们将四个参数综合起来考虑,发展了一个新的打分函数,平均百排分位排序为22．2±7．8,并且提高了筛选效率。; 张健黎明民梁世德郭华荣; 关键词：打分函数

利用牙鲆和牙鲆鳃细胞(FG)检测除草剂丁草胺的急性毒性和遗传毒性被引量：3: 2007年; 为科学评价丁草胺对牙鲆的毒性效应,本文采用生态毒理学方法研究丁草胺对牙鲆和体外培养的牙鲆鳃细胞(FG)的急性毒性以及对牙鲆血细胞的微核化和FG细胞的DNA的片断化诱导作用。结果表明:中性红(NR)吸收、MTT(四唑盐)检测和细胞蛋白含量分析测得丁草胺对FG细胞的24 h-IC_(50)分别是43.32、43.86和44.91μmol/L;低于10μmol/L的丁草胺对FG细胞没有毒性,20～80μmol/L的丁草胺对FG细胞的毒性表现为浓度依赖性;丁草胺对牙鲆的96 h-LC_(50)为6.55 nmol/L,约为体外培养FG细胞24 h-IC_(50)的1/7000;30μmol/L丁草胺处理FG细胞8 h后,FG细胞基因组DNA出现明显的片断化,并且随着处理时间的延长,DNA片断化越来越严重;1.28～3.84 nmol/L丁草胺处理牙鲆96 h后,牙鲆血细胞的微核率均明显升高。以上结果表明丁草胺对牙鲆高毒并且具有遗传毒性。; 殷立成郭华荣张士璀梁世德王建; 关键词：牙鲆丁草胺急性毒性遗传毒性

蛋白质-蛋白质相互作用研究与功能蛋白质设计: 为更好了解蛋白质的作用网络,作者从四个方面作了基础研究,对蛋白质相互作用的研究同时也为理解蛋白质结构与功能的关系提供线索,为蛋白质的功能设计提供基础.; 来鲁华分子动态与稳态结构国家重点实验室(北京)江林高莹刘士勇刘志杰梁世德韩玉真; 文献传递

蛋白-蛋白作用界面特征及界面预测研究进展被引量：4: 2006年; 蛋白-蛋白界面与其余蛋白表面有明显的差别。本文对近年来国内外有关蛋白-蛋白界面几何学、物理学、化学、进化保守性等方面特征的研究概况及应用这些特征对单体中预测界面方法的研究进展于以综述。; 黎明民梁世德张健郭华荣张士璀

蛋白质表面功能区的嫁接被引量：4: 2000年; 报道了一种蛋白－蛋白相互作用表面位点的嫁接方法．首先确定被嫁接的配体表面结合区的重要残基，在骨架蛋白中搜索适合于嫁接这些残基的位点．基于对映残基的Ｃ_α，Ｃ_β原子坐标，将骨架蛋白叠加到配体蛋白上，评估骨架蛋白与受体蛋白的互补性并留下互补性较好的骨架蛋白．细调骨架蛋白与受体蛋白的相对位置，使之具有合理的界面堆积密度．然后在骨架蛋白选出的位置上移植配体蛋白相应的残基．另外，对于与受体有严重碰撞的残基，或不能形成盐桥的包埋带电侧链，也予以突变．突变后的骨架蛋白与受体一起用Ｃｈａｒｍｍ进行能量优化．用刚性蛋白－蛋白复合物结构回归出一个适合于嫁接研究的打分函数．利用打分函数对骨架蛋白的结合自由能进行评估。; 梁世德肖岚毛凤楼江林韩玉真来鲁华; 关键词：嫁接骨架蛋白打分函数蛋白质工程功能区

蛋白质功能环区肽库的合理筛选: 1999年; 改变蛋白环区序列是功能蛋白质设计的重要方法 .运用环区数据库的最新统计结果 ,凭借精确快速的环区构象计算程序 ,将分子对接算法与组合化学策略结合 ,提出了用计算机模拟筛选组合肽库以获得功能蛋白的合理方法 .其优势在于将主侧链计算分离 ,将侧链计算与分子对接结合 ,把巨大组合数量的构象和对接计算简化为少量正则构象的计算和侧链生长。; 李维忠刘志杰梁世德韩玉真来鲁华; 关键词：蛋白质设计蛋白质工程

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梁世德