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郇惠杰

作品数:5 被引量:30H指数:3
供职机构:华南理工大学轻工与食品学院更多>>
发文基金:海洋公益性行业科研专项国家高技术研究发展计划更多>>
相关领域:轻工技术与工程化学工程更多>>

文献类型

  • 4篇期刊文章
  • 1篇专利

领域

  • 4篇轻工技术与工...
  • 2篇化学工程

主题

  • 4篇蛋白
  • 4篇蛋白酶
  • 2篇芽孢
  • 2篇芽孢杆菌
  • 2篇苏云金芽孢
  • 2篇苏云金芽孢杆...
  • 2篇酶学性质
  • 2篇海洋细菌
  • 2篇发酵
  • 1篇代谢产物
  • 1篇鱼肉
  • 1篇鱼肉蛋白
  • 1篇深海
  • 1篇深海细菌
  • 1篇生物菌
  • 1篇生物农药
  • 1篇农药
  • 1篇微生物
  • 1篇微生物菌
  • 1篇微生物菌种

机构

  • 5篇华南理工大学

作者

  • 5篇赵谋明
  • 5篇郇惠杰
  • 5篇崔春
  • 4篇雷芬芬
  • 3篇钟泓波
  • 2篇赵强忠

传媒

  • 2篇现代食品科技
  • 1篇食品与发酵工...
  • 1篇食品工业科技

年份

  • 1篇2015
  • 2篇2014
  • 2篇2013
5 条 记 录,以下是 1-5
排序方式:
微小杆菌属SWJS2蛋白酶对鱼肉酶解特性的研究被引量:5
2014年
本文以凤尾鱼、草鱼为原料,研究了本实验室新筛选的微小杆菌属SWJS2所产蛋白酶对凤尾鱼和草鱼蛋白的酶解特性。结果表明:微小杆菌属SWJS2蛋白酶对凤尾鱼和草鱼的最适酶解温度分别为40℃和45℃。微小杆菌属SWJS2蛋白酶对凤尾鱼的酶解效果优于木瓜蛋白酶,酶解12 h时蛋白回收率为72.64%,水解度达21.38%,ORAC值与还原力均高于木瓜蛋白酶的酶解产物。微小杆菌属SWJS2蛋白酶酶解草鱼的蛋白回收率及抗氧化性能则不及木瓜蛋白酶,但水解度较高。微小杆菌属SWJS2蛋白酶对两种鱼肉的酶解产物中游离氨基酸组成与6种商业蛋白酶有明显差异,亮氨酸、丙氨酸、缬氨酸、苯丙氨酸、异亮氨酸含量显著高于商业酶,而精氨酸、天冬氨酸、苏氨酸、丝氨酸、天冬酰胺等的含量较低。说明其优先酶切位点与6种商业蛋白酶有较明显的差异。
赵谋明雷芬芬钟泓波崔春郇惠杰
关键词:酶解鱼肉蛋白抗氧化性氨基酸组成
产蛋白酶深海细菌的筛选及其蛋白酶酶学性质被引量:9
2013年
从中国南海深海海泥中筛选出了2株产中低温碱性蛋白酶的菌株SWJS33,SWJS22,并对其发酵液中的蛋白酶性质作了初步研究。研究结果显示,SWJS33,SWJS22所产蛋白酶适用于较广的pH及温度范围,且有较好的温度稳定性和耐盐性。采用16S rDNA结合细菌常规鉴定方法,确认分离得到的SWJS33,SWJS22分别为地衣芽孢杆菌(Bacillus licheniformis)和解淀粉芽孢杆菌(Bacillus amyloliquefaciens)。
钟泓波郇惠杰雷芬芬赵强忠赵谋明崔春
关键词:海洋细菌蛋白酶
产蛋白酶海洋细菌的筛选、鉴定及发酵培养基的研究被引量:13
2013年
采用酪蛋白培养基,对来源于中国南海的深海海泥进行微生物的富集与筛选,分离出18株产蛋白酶海洋细菌,从中筛选出一株产蛋白酶活力最高的菌株C-7,结合生理生化实验及16S rDNA基因序列鉴定为苏云金芽孢杆菌(Bacillus thuringiensis)。该菌株所产蛋白酶的最适反应温度为50℃,最适pH7,属于中温中性蛋白酶,该蛋白酶在15%NaCl条件下仍能保持原有酶活的43%,具有良好的耐盐性。优化后该菌株产蛋白酶培养基为:葡萄糖5.0g,蛋白胨10.0g,KH2PO40.5g,MgSO4·7H2O 0.3g,NaCl 10.0g,CaCl20.5g,吐温-80 1.5g,蒸馏水1L,pH7.2。
郇惠杰钟泓波雷芬芬崔春赵谋明
关键词:海洋细菌蛋白酶发酵
苏云金芽孢杆菌及其应用
本发明公开了苏云金芽孢杆菌及其应用。该苏云金芽孢杆菌(Bacillusthuringiensis)SWJS07于2013年11月1日保藏于中国微生物菌种保藏管理委员会普通微生物中心,保藏编号为CGMCCNo.8423。经...
赵谋明郇惠杰赵强忠崔春
文献传递
一株深海来源苏云金芽孢杆菌SWJS07所产蛋白酶的分离纯化及性质研究被引量:3
2015年
利用超滤、硫酸铵盐析、DEAE Sepharose Fast Flow阴离子交换柱层析、Sephadex G-75分子筛柱层析对一株南海深海来源菌苏云金芽孢杆菌(B.thuringiensis)SWJS07所产蛋白酶进行分离纯化,纯化后经SDS-PAGE鉴定达到电泳纯,相对分子质量为37.0 k Da,酶的比活力提高了6.39倍,回收率为37.14%。研究其酶学性质表明,该蛋白酶最适催化温度为55℃,在30℃~45℃下稳定性较高,保温300 min残留酶活在80%以上;最适p H 6.5,在p H 6.0~9.0蛋白酶稳定,4℃放置24 h残留酶活在80%以上;2 m M Ca2+、Mn2+对蛋白酶有不同程度的激活作用,而Hg2+、Cd2+、Al3+则强烈地抑制蛋白酶活;当在蛋白酶中添加2 m M Ca2+、Mn2+时,其最适催化温度分别为60℃和55℃,蛋白酶活分别提高了32.86%和28.35%,60℃保温30 min相对酶活基本保持不变,与纯酶(相对酶活残留21.02%)相比蛋白酶的热稳定性显著提高;EDTA-Na2可强烈抑制蛋白酶活,推测该蛋白酶属于金属蛋白酶。
赵谋明郇惠杰雷芬芬崔春
关键词:蛋白酶分离纯化酶学性质
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