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张兵兵

作品数:9 被引量:0H指数:0
供职机构:中国人民大学化学系更多>>
发文基金:国家重点基础研究发展计划更多>>
相关领域:理学生物学更多>>

文献类型

  • 8篇会议论文
  • 1篇期刊文章

领域

  • 4篇理学
  • 2篇生物学

主题

  • 5篇蛋白
  • 4篇芋螺
  • 4篇芋螺毒素
  • 4篇神经肽
  • 4篇配合物
  • 4篇朊蛋白
  • 4篇羟脯氨酸
  • 4篇相互作用
  • 4篇氨酸
  • 3篇立体异构
  • 3篇金配合物
  • 3篇构象
  • 3篇核磁
  • 3篇核磁共振
  • 3篇磁共振
  • 2篇突变体
  • 2篇吡啶
  • 2篇联吡啶
  • 1篇蛋白折叠
  • 1篇修饰

机构

  • 9篇中国人民大学

作者

  • 9篇杜为红
  • 9篇张兵兵
  • 7篇王雪松
  • 7篇赵聪
  • 5篇何蕾
  • 3篇王艳丽
  • 2篇徐佳

传媒

  • 1篇物理化学学报
  • 1篇中国化学会第...
  • 1篇第十一届全国...

年份

  • 1篇2013
  • 4篇2012
  • 2篇2011
  • 2篇2010
9 条 记 录,以下是 1-9
排序方式:
4-羟脯氨酸立体异构对α-芋螺毒素的构象影响
本工作通过溶液核磁共振方法解析了α-芋螺毒素Sr1B和Vc1A的三个突变体[γ15E]Sr1B、[O7O'/γ15E]Sr1B和[O6O'/γ14E]Vc1A的三维溶液结构,研究发现羟脯氨酸侧链羟基的顺反异构对芋螺毒素的...
张兵兵王雪松何蕾赵聪杜为红
关键词:核磁共振化学修饰
文献传递
联吡啶金配合物与朊蛋白神经肽突变体的相互作用
王雪松何蕾赵聪张兵兵杜为红
关键词:突变体相互作用
远端残基突变对脑红蛋白血红素位移的影响
<正>脑红蛋白(Neuroglobin,Ngb)是携氧蛋白家族的一个新成员,它普遍地表达在神经系统、视网膜和分泌组织中,其生理功能涉及缺氧调节、吞噬有害物质、信号传导及酶催化等机制。天然脑红蛋白呈双组氨酸六配位构型;并具...
徐佳王艳丽张兵兵杜为红
关键词:脑红蛋白分子模拟
羟脯氨酸异构化对芋螺毒素折叠的影响
<正>芋螺毒素(Conotoxins)是从海洋生物芋螺(Conus)毒液中提取的一类生物活性多肽,其肽链较短、氨基酸序列高度变异、富含二硫键、生物活性极高且作用选择性较强。复杂的翻译后修饰极大地增加了芋螺毒素的多样性,因...
徐佳王艳丽张兵兵杜为红
关键词:芋螺毒素羟基化顺反异构蛋白折叠
文献传递
联吡啶金配合物与朊蛋白神经肽突变体的相互作用
<正>朊病毒病是一类致命的神经退行性疾病,其发病机制由正常朊蛋白(PrPC)向致病型朊蛋白(PrPSC)的构象变化引起。朊蛋白神经肽PrP106-126与PrPSC具有相似的理化和生化性质,是研究朊蛋白的理想模型。以顺铂...
王雪松何蕾赵聪张兵兵杜为红
关键词:突变体相互作用
文献传递
4-羟基脯氨酸立体异构对α-芋螺毒素溶液构象的影响(英文)
2013年
在α-芋螺毒素及其它家族的芋螺毒素中,脯氨酸的羟基化是非常普遍的后转录修饰方式.在天然芋螺毒素中脯氨酸的羟基常采用反式构型,且该残基对芋螺毒素的结构与生物活性产生了重要的影响,而顺式构型的羟脯氨酸对α-芋螺毒素的折叠与生物活性的影响还鲜有研究.本工作通过二维(2D)溶液核磁共振方法测定了经过化学修饰的三个含有反式或顺式羟脯氨酸的α-芋螺毒素的溶液结构,它们是α4/7亚家族芋螺毒素肽[γ15E]Sr1B、[O7O/γ15E]Sr1B和[O6O/γ14E]Vc1A.研究表明,羟基顺反异构化学修饰对芋螺毒素的结构影响显著.羟脯氨酸羟基的反式到顺式修饰导致α-芋螺毒素肽明显的溶液构象变化,这些变化包括二级结构的改变、关键残基的侧链取向变化以及氢键性质的改变.[O7O/γ15E]Sr1B与[γ15E]Sr1B相比,典型的α-芋螺毒素ω弯曲结构发生形变.而[O6O/γ14E]Vc1A不同于Vc1A的是末端转角结构的缺失.本工作加深了对α-芋螺毒素肽的化学修饰法的理解,该方法是阐明α-芋螺毒素结构-生物活性关系的有用工具.
张兵兵赵聪王雪松何蕾杜为红
关键词:羟脯氨酸立体异构核磁共振溶液构象
4-羟脯氨酸立体异构对α-芋螺毒素的构象影响
<正>脯氨酸的羟基化是一种常见的后转录修饰方式,广泛存在于不同家族的芋螺毒素中。天然芋螺毒素中羟脯氨酸的侧链羟基采用反式构型,并对芋螺毒素的结构功能产生了重要的影响。然而顺式的羟脯氨酸如何影响芋螺毒素的结构及潜在的生物功...
张兵兵王雪松何蕾赵聪杜为红
关键词:羟脯氨酸核磁共振
文献传递
金属配合物与人朊蛋白神经肽的相互作用
王雪松王艳丽赵聪张兵兵杜为红
关键词:金属配合物朊蛋白相互作用
金配合物对朊蛋白神经肽的聚集抑制
王雪松张兵兵赵聪杜为红
关键词:金配合物朊蛋白相互作用
共1页<1>
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