张彦
- 作品数：2 被引量：8H指数：2
- 供职机构：昆明医学院更多>>
- 发文基金：中国科学院知识创新工程重要方向项目云南省自然科学基金国家自然科学基金更多>>
- 相关领域：生物学更多>>
- 抗菌肽OH-CATH对大肠杆菌Escherichia coli的作用(英文)被引量：6
- 2009年
- OH-CATH是眼镜王蛇中新发现的cathelicidin家族抗菌肽。它在1%NaCl存在的条件下对多种细菌都有较强的抗菌活性,同时,在高浓度下对人红细胞无溶血活性。OH-CATH是开发新型抗菌药物的优良模板。阐明OH-CATH的作用机理及其对微生物的选择性,对研发以OH-CATH为先导结构的药物研发有十分重要的意义。本文利用扫描电镜以及透射电镜对OH-CATH与革兰氏阴性菌-大肠杆菌ATCC25922相互作用的效应研究。结果揭示:OH-CATH对大肠杆菌的作用涉及到3个步骤。首先,OH-CATH借助其带正电的氨基酸残基附着到细菌带负电荷的细胞壁;然后,附着的OH-CATH在达到一定浓度后发生聚集,以孔道形成的方式破坏细菌的膜结构;最终,由于细菌膜的损坏,膜的渗透性被破坏,胞内内含物释放造成细菌死亡。
- 陈欣欣余果宇张彦张云申吉泓李文辉
- 关键词：抗菌肽大肠杆菌电镜
- p53蛋白质Gly249和Ser249替换型三维结构的分子动力学研究被引量：2
- 2000年
- 利用 p5 3蛋白质核心区晶体结构作分子动力学发现 ,除了生化方面的稳定性之外 ,该区还具有分子力学上的高度稳定性 .在此基础上作的R2 49残基替换分子动力学研究显示 ,p5 3蛋白质核心区 2 49位点精氨酸被其他残基替换后能引起 p5 3蛋白质核心区L2、L3结构域间的密切联系趋于松散 ,正常的空间构象发生改变并使整个核心区结构稳定性受到破坏 .这一研究从三维结构变化上 ,直观地解释了R2 49残基替换造成的 p5 3蛋白质免疫和生化特性改变的结构机制 .
- 张彦石秀凡刘次全
- 关键词：P53蛋白质分子动力学
