姚晓静
- 作品数:1 被引量:2H指数:1
- 供职机构:哈尔滨商业大学食品工程学院食品科学与工程重点实验室更多>>
- 相关领域:轻工技术与工程更多>>
- 基因工程菌Escherichia coli BL21/pET-pel重组果胶酶的纯化及酶学性质被引量:2
- 2014年
- 采用超声波破碎法、镍离子亲合层析柱法,纯化重组菌Escherichia coli BL21/p ET-pel表达的胞内重组果胶酶,并用十二烷基硫酸钠-聚丙烯酰胺凝胶电泳(sodium dodecyl sulfate-polyacrylamide pelelectrophoresis,SDSPAGE)检测,研究纯化的重组果胶酶酶学性质。结果表明:重组果胶酶纯化倍数为1.71,回收率为88.5%,分子质量约为44 k D。最适p H值为9.0~9.5,在p H 7.0~10.0之间催化性质较稳定;最适作用温度范围为45~55℃,在60℃下保温30 min还剩余40%的酶活力;在离子浓度为1 mmol/L时,Ca2+和Co2+对该酶有较强的促进作用,而Fe2+则对其有较强的抑制作用。
- 徐伟姚晓静付大伟
- 关键词:酶学性质