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冯涛

作品数：1 被引量：0H指数：0
供职机构：南开大学药学院天津市分子药物研究重点实验室更多>>
发文基金：中央高校基本科研业务费专项资金国家自然科学基金更多>>
相关领域：生物学更多>>

合作作者

文献类型

  • 1篇中文期刊文章

领域

  • 1篇生物学

主题

  • 1篇糖苷
  • 1篇糖苷酶
  • 1篇突变
  • 1篇缺失突变
  • 1篇酶学
  • 1篇酶学特性
  • 1篇O-GLCN...

机构

  • 1篇南开大学

作者

  • 1篇李国超
  • 1篇田高飞
  • 1篇李建华
  • 1篇李延平
  • 1篇冯涛

传媒

  • 1篇南开大学学报...

年份

  • 1篇2012
共 1 条 记 录，以下是 1-1
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排序方式：
OGA糖苷酶酶活中心的鉴定
2012年
N-乙酰葡萄糖胺(O-linkedN-acetylglucosamine,O-GlcNAc)修饰是一种重要的蛋白翻译后修饰,参与生物体中的多种细胞活动.O-GlcNAcase(OGA)是生物体内唯一水解蛋白O-GlcNAc修饰的糖苷酶,但该酶的糖苷酶活性中心一直存在争论.实验利用PCR的方法,获得3种不同缺失的人源OGA片段(OGA1:aa1～916;OGA2:aa1～677;OGA3:aa1～350),并将3种片段构建到质粒pET28a中;重组质粒转化大肠杆菌BL21后,进行诱导表达、纯化;以4-甲基伞形酮2-乙酰氨基-2-脱氧葡萄糖为底物测定不同OGA片段的糖苷酶酶学特征常数.结果发现OGA3仍保持糖苷酶的活性,因此OGA的糖苷酶活性中心位于N端1-350aa.
李国超徐䶮田高飞李建华李延平冯涛李静
关键词：O-GLCNACASE缺失突变酶学特性
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