周小红
- 作品数：4 被引量：8H指数：2
- 供职机构：辽宁大学生命科学院更多>>
- 发文基金：国家自然科学基金辽宁省高等学校优秀人才支持计划更多>>
- 相关领域：生物学医药卫生更多>>
- 马铃薯贮藏蛋白Patatin及其突变体分子动力学和分子对接的研究被引量：2
- 2014年
- 马铃薯贮藏蛋白Patatin具有水解脂肪的能力,且特定位点的突变能够影响Patatin的水解酶活性.Patatin的水解酶活性中心是由Ser77和Asp215组成,首先采用分子动力学方法研究Patatin及其突变体的稳定性和构象变化,通过结构比对没有发现构象规律性的变化,然后采用分子对接方法,发现了两个基团(Patatin及其突变体活性位点Ser77的羟基与底物p-硝基苯基癸酯的酯键)间的距离具有规律性:即H109A和D182A(活性减弱)两个基团之间的距离偏大,而R368A,E140A,H109N(活性增强)两个基团之间的距离偏小,符合之前的生化数据.这说明Ser77的羟基与底物PNPC10的酯键间的距离可能能够影响底物小分子与Patatin蛋白的结合,从而影响Patatin酯酶的活性.同时,根据细胞内溶质磷脂酶A2(cPLA2)反应过程,我们推测了Patatin与底物之间可能的催化机制.
- 宋有涛徐姣周雷孙玉娜周小红张桥石薛友林
- 关键词：PATATIN动力学模拟分子对接突变体
- Hsc70-Auxilin复合物的拉伸分子动力学模拟被引量：2
- 2014年
- Hsc70与auxilin蛋白组成的系统是Hsp70/Hsp40分子伴侣系统家族的一员,在热休克反应中发挥重要作用。本文为得出auxilin蛋白J结构域的关键氨基酸,首先采用由二硫键交联的Hsc70 R171C与auxilin D876C的复合物结晶结构作为初始模型,进行分子动力学模拟,通过比较平衡后的结合部位发现,将形成二硫键的氨基酸突变为原来的氨基酸结构在结合位点上与生化结果较为相近,之后利用此结构通过拉伸动力学模拟分析了auxilin蛋白J结构域与Hsc70的ATPase功能域的解离过程,并探讨了Hsc70与auxilin蛋白之间的相互作用力。结果表明位于HPD loop上的His874,Asp876,Thr879,螺旋Ⅲ上的Glu884,Asn895,Asp896,Ser899,Glu902,Asn903为关键氨基酸,这些数据符合之前核磁共振实验证实的T抗原J结构域的HPD基序和螺旋Ⅲ与Hsc70的ATPase功能域之间的相互作用。
- 周雷徐利楠周小红薛友林李辉宋有涛
- 关键词：AUXILINJ-DOMAIN蛋白相互作用
- 氯化镁促进溶菌酶淀粉样聚集的分子机制研究被引量：2
- 2012年
- 高浓度氯化镁能够在一定的条件下促进溶菌酶发生聚集,但其具体的作用机制尚不明确.采用分子生物学实验和分子动力学模拟相结合的方法研究了鸡溶菌酶在不同浓度的MgCl2溶液中的聚集特性和结构稳定性.分子生物学实验结果表明,200 mmol/L MgCl2能够显著促进鸡溶菌酶形成二聚体和三聚体,但效果没有NaCl显著.分子动力学模拟分析显示,200 mmol/L MgCl2能够引起螺旋3和螺旋4的显著偏移,同时能够减弱溶菌酶聚集关键区域(40-110位残基)内二硫键Cys76-Cys94的结合强度;另一方面,MgCl2也能减少疏水核心内部氢键的数量,促使疏水核心的稳定性显著降低,从而促进了溶菌酶分子间的相互作用.
- 宋有涛于东润徐利楠邹志远沈曼莉周小红何剑为
- 关键词：溶菌酶MGCL2寡聚体分子动力学模拟
- Hsp70核苷酸结合域突变体影响酶活的分子动力学模拟研究被引量：2
- 2013年
- 分子伴侣蛋白Hsp70氮端核苷酸结合域(NBD,nucleotide-binding domain)的ATP酶活性变化对其行使分子伴侣功能具有重要作用。本文采用分子动力学模拟方法研究酵母分子伴侣Hsp70氮端NBD内残基A17,R23,G32和R167点突变对其ATP酶活性区域构象影响及功能关系。结果表明,突变体A17V,T23H,G32S的ATP结合口袋袋口的loop1(第一个转角,连接β1与β2)结构柔性增强,活性残基T11侧链明显向内移动,从而更加接近ATP的γ-磷酸基团,更容易使ATP水解。这可能最终导致ATP酶活性增强,从而引起分子伴侣功能的变化。
- 周小红徐利楠薛友林宋有涛
- 关键词：HSP70分子动力学模拟突变体
