链霉亲和素(Streptavidin,STV)和生物素(Biotin)之间的非共价相互作用很强,已被运用到包括分子生物学、免疫学以及生物技术领域。STV与Biotin间优异的结合能力与其结构密切相关,晶体解析结果证明STV是一个四聚体蛋白。原子力显微镜技术(Atomic Force Microscopy,AFM)可以在液体环境下获得生物单分子的形貌信息,对结构和功能的研究具有非常重要的作用。然而,由于STV分子小而柔软,获得高分辨的AFM图像极其困难。本研究利用DNA折纸可寻址的特点,将Biotin定位修饰在折纸上,选择性地将STV固定在折纸设定的位置上,实现了对单个STV分子的高分辨成像,观察到了单个STV呈"沙漏形"结构,与其晶体结构符合性较好。同时,我们注意到STV形貌易受成像力的影响,可能与STV分子的柔性相关。这种基于DNA折纸的高分辨成像方法,简单、方便,为研究生物分子形貌和功能提供了新思路。
