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海洋芽孢杆菌酯酶BSE-1的分离纯化和生化性质研究: 本文主要针对海洋细菌酯酶产生菌的菌种筛选和鉴定、酯酶分离纯化、酶学性质、酶的催化动力学以及热失活动力学进行了系统研究。以期为进一步研究海洋酯酶的酶学特性、结构与功能的关系创造条件，同时也为海洋细菌酯酶的工业化生产和应用奠...; 高强; 关键词：分离纯化发酵培养; 文献传递

海洋芽孢杆菌酯酶BSE-1的催化动力学和热失活动力学研究被引量：4: 2008年; 海洋芽孢杆菌发酵产生的酯酶BSE-1经分离纯化后,以对硝基苯磷酸酯(PNPP)为底物,对电泳纯BSE-1的催化性质、催化动力学和热失活动力学进行了研究.催化动力学研究表明,金属离子对BSE-1的活性影响显著,其中Ca2+的激活作用最强,为混合型激活作用;而Ba2+的抑制作用最为明显,为非竞争性抑制作用.BSE-1的酶促反应动力学符合米氏方程,其中Km=8.15mmol·L-1,Vmax=0.97mmol·mg-1·min-1.采用连续模型对BSE-1在70℃的热失活动力学进行模拟,求得酶的失活速率常数k1=1.41,k2=0.28.; 高强郝建华王跃军于建生孙谧; 关键词：酯酶催化动力学失活动力学

酯酶和脂肪酶对映选择性的改进技术被引量：2: 2008年; 酯酶和脂肪酶作为生物催化剂广泛应用于光学纯化合物的合成和拆分,但是很多天然酶类并不总能表现出很好的对映选择性。重点介绍了改进酯酶和脂肪酶对映选择性的几种研究方法(蛋白质工程、介质工程和底物工程),这些方法的研究不仅有利于改进酯酶和脂肪酶的对映体选择性,拓宽其应用领域,还有助于深化酶的对映体选择催化机理的认识,为新技术的开发奠定基础。; 孙立水高强李荣勋; 关键词：对映选择性蛋白质工程

超嗜热羧酸酯酶的性质和应用研究: 2008年; 来源于超嗜热菌的超嗜热羧酸酯酶,结构上与激素敏感性脂肪酶(HSL)家族近似,属于α/β-水解酶,但是其空间结构比HSL更加紧密而有韧性,具有很强的热稳定性。性质研究表明,温度和有机溶剂对超嗜热羧酸酯酶的活性和对映选择性影响显著;其最适底物一般是对硝基苯酯,部分酯酶的基因含有GGGX基序,能够水解叔醇酯结构。由于超嗜热羧酸酯酶的独特结构和性质,其应用潜力巨大,尤其在拆分手性的外消旋酯方面独具优势。; 王跃军高强孙谧郝建华王海英; 关键词：羧酸酯酶结构特征热稳定性

烯醇还原酶不对称生物还原激活的C=C键的研究最新进展: 2008年; 在消耗NAD(P)H的条件下,烯醇还原酶不对称还原带有吸电子基团的烯烃的C=C键,生成相应的非外消旋烷烃,同时产生2个手性碳原子中心。为了避免需要外部的辅因子再循环,迄今为止,主要还是用整个微生物细胞进行生物转化,但细胞内由于有其他酶的竞争,使得这种生物转化通常表现出较低的立体选择性和较多的副反应。利用在同一宿主中共表达烯醇还原酶及相应催化NAD(P) H循环再生的氧化还原酶,有望解决以上的缺点,使得生物转化表现出较高的立体选择性,并可在制备规模上专一性生物还原激活的C=C键。; 杨隽娴吴小飞高强刘均洪; 关键词：生物还原

酶的兼职功能和催化混杂性: 2008年; 随着酶学研究的不断深入,最近提出了酶的兼职功能和催化混杂性的新概念。酶的兼职功能和催化混杂性在酶类中广泛存在,Neurospora crassa酪氨酰tRNA合成酶、磷酸葡萄糖异构酶(PGI)、gephyrin和细胞色素C等具有典型的兼职功能;而CAL-B、O-乙酰丝氨酸巯基酶、胰蛋白酶和非血红素二铁酶等表现出很好的催化混杂性。; 高强刘海洲刘一鸣吴小飞

过氧化物酶的应用研究进展被引量：17: 2006年; 过氧化物酶在过氧化物氧化底物的过程中起着重要的作用,广泛应用于生物技术领域。过氧化物酶的热不稳定性是抑制其应用的主要因素,现正设计成新的催化剂形式来克服其稳定性问题,增加其热稳定系数。; 孙立水高强; 关键词：过氧化物酶生物技术

产酯酶海洋微生物的筛选、鉴定及系统发育分析被引量：12: 2009年; 通过以三丁酸甘油酯和α-乙酸萘酯为底物,建立了一种快速、准确的酯酶产生菌的筛选方法,并从样品中分离到1株产酯酶活力和稳定性较高的菌株EB-1,对其进行了形态学、生理生化特征鉴定和16S rDNA序列分析。结果表明,该菌株与Bacillus subtilis subsp.subtilis模式菌株的同源性高达99.79%;又根据其产黑色素这一特性,最终将其确定为Bacillus subtilis var.niger,其16S rDNA序列在GenBank的注册号为EU016526。; 郑鸿飞孙谧王跃军郝建华高强; 关键词：海洋微生物酯酶 RDNA 系统发育学分析

海洋芽孢杆菌碱性酯酶BSE-1的纯化与性质研究: 2009年; 海洋芽孢杆菌酯酶发酵液通过低温高速离心(10000r/min,30min,4℃)、乙醇-硫酸铵双水相沉淀和Q-Sepharose HR阴离子交换层析等技术进行了纯化,最终得到电泳纯的酯酶BSE-1。SDS-PAGE电泳结果表明,该酶表观分子量为30kDa。以对硝基苯磷酸酯(PNPP)为底物对BSE-1进行了理化性质研究,结果表明,BSE-1的最适反应温度为60℃,最适pH值为10.0,为嗜热碱性酯酶;该酶在60℃以下、pH 7～11范围内具有良好的热稳定性;与常见酸根离子、有机溶剂的配伍性较好,但金属离子对酶活影响较大,Li^+、Mg^(2+)、Ca^(2+)对BSE-1有激活作用,1mmol/L的Ca^(2+)使酶活提高2倍以上;Ba^(2+)、Fe^(3+)、Ag^+、Sr^(2+)对BSE-1有抑制作用,1mmol/L Ba^(2+)存在下酶活仅能保持10%左右。; 高强王跃军于建生孙谧郑鸿飞; 关键词：热稳定性

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