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黎根

作品数：6 被引量：5H指数：2
供职机构：中国科学院长春应用化学研究所更多>>
发文基金：中国科学院知识创新工程重要方向项目国家自然科学基金吉林省科技发展计划基金更多>>
相关领域：医药卫生理学生物学更多>>

合作作者

文献类型

  • 2篇期刊文章
  • 2篇专利
  • 1篇学位论文
  • 1篇科技成果

领域

  • 2篇医药卫生
  • 1篇生物学
  • 1篇理学

主题

  • 6篇蛋白
  • 5篇质谱
  • 5篇球蛋白
  • 5篇微球蛋白
  • 4篇抗原
  • 4篇抗原表位
  • 4篇Β2-微球蛋...
  • 4篇表位
  • 3篇飞行时间质谱
  • 2篇单克隆
  • 2篇单克隆抗体
  • 2篇质谱研究
  • 2篇治疗靶
  • 2篇治疗靶点
  • 2篇抗体
  • 2篇克隆
  • 2篇靶点
  • 1篇蛋白质
  • 1篇蛋白质组
  • 1篇蛋白质组学

机构

  • 6篇中国科学院

作者

  • 6篇黎根
  • 4篇刘宁
  • 4篇刘淑莹
  • 4篇刘志强
  • 3篇万翠红
  • 2篇宋凤瑞
  • 1篇吕磊
  • 1篇张萱
  • 1篇白玉
  • 1篇闫存玉
  • 1篇仇晓燕
  • 1篇邢俊鹏

传媒

  • 1篇高等学校化学...
  • 1篇化学学报

年份

  • 3篇2008
  • 1篇2007
  • 2篇2006
共 6 条 记 录，以下是 1-6
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排序方式：
免疫亲和质谱法研究β_2-微球蛋白抗原表位被引量：4
2008年
采用免疫亲和分离与质谱分析相结合的方法,对β2-微球蛋白抗原表位进行了系统研究.完整的抗原分子和已固定在载体(CNBr-activated Sepharose beads)上的单克隆抗体发生免疫亲和反应后,用Endoproteinase Glu-C,Trypsin,Aminopeptidase M和carboxypeptidase Y四种不同的蛋白酶依次酶解抗原分子,并采用基质辅助激光解析电离飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)技术对与抗体连接受保护而未发生水解的肽段进行了研究.结果表明:β2-微球蛋白抗原表位位于整个蛋白分子氨基酸序列的61～67位,即为SFYLLYY.通过合成肽段的分析,证明了SFYLLYY即为抗原表位,与亲和质谱方法分析结果一致.
万翠红黎根刘志强刘淑莹
关键词：Β2-微球蛋白抗原表位质谱
β2－微球蛋白的抗原表位及应用
本发明涉及采用基质辅助激光解吸飞行时间质谱与亲和分离方法研究β2-微球蛋白的抗原表位。该抗原表位的氨基酸序列位于第61-67位点，序列为：SFYLLYY。本发明的抗原表位可用于研发新的肽段疫苗，也可用作治疗靶点，可以用于...
刘淑莹黎根刘志强刘宁宋凤瑞万翠红
文献传递
肿瘤耐药相关蛋白的功能蛋白质组学研究
刘宁吕磊张萱仇晓燕白玉黎根闫存玉邢俊鹏
1、任务来源： 　　本项目是吉林省科技厅2005年吉林省科技发展计划项目，合同编号为20050556号。　　2、应用领域和技术原理：　　主要结合蛋白质组学技术、生物质谱学等领域实验原理进行相关的研究。　　3、性能指标：　...
关键词：
关键词：肿瘤耐药相关蛋白蛋白质组学
β<,2>-微球蛋白抗原表位的免疫亲和质谱研究
本文采用MALDI-TOF-MS技术测定β2-微球蛋白分子量;考察了在不同实验条件下测定β2-微球蛋白的单克隆抗体的分子量。　　 本文利用免疫亲和与基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱(MALDLDI-TOF-MS)，系统...
黎根
关键词：单克隆抗体微球蛋白抗原表位
β2－微球蛋白的抗原表位及应用
本发明涉及采用基质辅助激光解吸飞行时间质谱与亲和分离方法研究β2－微球蛋白的抗原表位。该抗原表位的氨基酸序列位于第61－67位点，序列为：SFYLLYY。本发明的抗原表位可用于研发新的肽段疫苗，也可用作治疗靶点，可以用于...
刘淑莹黎根刘志强刘宁宋凤瑞万翠红
文献传递
β_2-微球蛋白连续表位的免疫亲和质谱研究被引量：2
2007年
采用Endoproteinase Glu-C，Lys—C和Trypsin 3种蛋白酶分别水解β2-微球蛋白，产生一系列肽段，利用固定在琼脂糖珠上的单克隆抗体与其发生免疫亲和反应．利用基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱（MALDI-TOF—MS）技术，对抗原决定簇肽段-抗体复合物进行系统研究，结果表明，与抗体结合部位即连续表位的位点为肽段（59—69）（DWSFYLLYYTE）．该研究方法简便、准确，可用来对其它抗原连续表位的快速测定．
黎根刘宁刘志强刘淑莹
关键词：基质辅助激光解吸电离飞行时间质谱Β2-微球蛋白单克隆抗体
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