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链霉菌L10608产木聚糖酶纯化及特异水解底物生成益生元型产物研究被引量：3: 2017年; 研究对前期筛选的一株产木聚糖酶菌株L10608进行鉴定,判定其为链霉菌。并对该菌株所产木聚糖酶进行纯化得到电泳级纯度木聚糖酶L10608-Xyn11。该酶蛋白质分子量为24 k Da。探究L10608菌株所产木聚糖酶以商品玉米芯木聚糖、商品燕麦木聚糖、自制水不溶性玉米芯木聚糖为底物时的水解特性,结果表明该菌所产木聚糖酶对木三糖有很强的水解作用,以自制水不溶性玉米芯木聚糖为底物水解时效果最为明显,底物中木三糖的含量下降了1.521 mg/m L,产物中木二糖增加了1.635 mg/m L,木糖仅增加了0.180 mg/m L。菌株L10608的酶解产物中低聚木糖的产量远高于木糖,且高产低聚木糖中的主要有效成分木二糖,其水解特异性表明该菌有潜力作为益生元型低聚木糖的生产菌株。; 熊科熊苏玥崔晓亭侯洁鲍艺佳孙佳月李秀婷; 关键词：木聚糖酶

红曲黄酒来源芽孢杆菌普鲁兰酶基因克隆和生物信息学分析被引量：4: 2019年; 红曲黄酒酿造原料为大米,淀粉质量分数在70%以上,微生物来源淀粉酶系对淀粉的水解至关重要,影响甚至决定红曲黄酒酿造的原料转化过程和产品品质。从酒曲中分离具有淀粉水解能力的芽孢杆菌2株,编号BHQ03和BHQ06,进行分子生物学鉴定并分别从2株菌中克隆获得pulL1和pulL2,pulL3和pulL4共4个I型普鲁兰酶基因,其中基因pulL1和pulL3均编码713个氨基酸,序列相似度96.31%,基因pulL2和pulL4均编码852个氨基酸,序列相似度99.77%。对基因pulL1和pulL2编码蛋白PulL1和PulL2进一步分析发现,二者均属于G13家族,具有4段特征性保守区域。PulL2的N-端含有32个氨基酸残基的信号肽序列,且催化活性位点存在突变(D407G)。结合文献研究和三维结构模拟,分析普鲁兰酶的具体催化过程。上述研究为科学解析红曲黄酒酿造的淀粉水解过程提供参考。; 徐友强孙宝国蒋玥凤孙宝国许春艳侯洁滕超许春艳范光森李秀婷; 关键词：红曲黄酒芽孢杆菌淀粉水解普鲁兰酶生物信息学分析

微紫青霉酸性木聚糖酶xynA基因的克隆与序列分析被引量：2: 2017年; 基于酸性木聚糖酶在饲料及酿酒行业良好的应用前景,通过基因组步移的方法克隆得到微紫青霉酸性木聚糖酶的全长基因xynA,然后采取重叠延伸PCR技术进行内含子的切除获得xynA的cDNA序列,并对其进行了生物信息学分析。序列分析结果显示xynA基因全长720 bp,内含子63 bp,cDNA全长657 bp。推测该木聚糖酶编码信号肽28个氨基酸,成熟肽190个氨基酸;预测该蛋白为分子质量20.61 kD、等电点7.0的亲水性蛋白,且分子内不含二硫键。与其他真菌来源的GH11族耐酸性木聚糖酶进行序列比对,结果显示该酶的相应位置具有特征天冬氨酸残基Asp,且具有糖苷水解酶11族的保守区域特征以及典型的"右手半握"状结构,重组木聚糖酶基因xynA能够在大肠杆菌中成功表达,比酶活力达220.5 U/mg。; 侯洁李琴熊科徐友强李秀婷; 关键词：微紫青霉基因克隆生物信息学分析

N末端改造提高GH11家族木聚糖酶热稳定性的研究进展被引量：3: 2019年; 木聚糖酶具有重要的工业应用价值,在食品、饲料、造纸等领域有着良好的发展前景。不同应用领域对木聚糖酶的酶学性质具有不同要求,耐热性是木聚糖酶在实际生产过程中最有应用价值的性质之一;因此,许多研究者致力于木聚糖酶耐热性机制的研究。研究发现GH11家族木聚糖酶的热稳定性与其N末端区域密切相关,可以通过N末端改造的策略有效提升GH11家族木聚糖酶的热稳定性。本文主要综述了影响GH11家族木聚糖酶热稳定性的因素、N末端改造提升木聚糖酶热稳定性的技术和方法,并对耐热木聚糖酶的应用前景进行展望,以期为GH11家族木聚糖酶的耐热性研究提供一定的参考。; 侯洁蒋玥凤熊科杨然熊科; 关键词：热稳定性影响因素

产木聚糖酶霉菌发酵条件优化及酶学性质研究被引量：7: 2016年; 通过透明圈比较法从土壤中筛选出产木聚糖酶的菌株36株,以玉米芯为唯一碳源进行液体摇瓶发酵,对其中一株产酶水平较高的霉菌FH2213进行发酵条件的优化并对粗酶液的性质进行初步研究。采用Setp-by-step单因素试验法,获得FH2213产木聚糖酶的最佳发酵培养条件:碳源为玉米芯(15 g/L),氮源为酵母膏(15 g/L),初始pH为3.0,培养温度为30℃。在最适培养条件下发酵5 d木聚糖酶活达200 U/mL。FH2213产木聚糖酶的最适反应温度为65℃,最适反应pH为5.4。另外,SDS-PAGE和酶谱分析结果表明该菌产生3种木聚糖酶,分子量约为20.4,21.7以及34.3 kDa。; 侯洁李琴李秀婷杨然; 关键词：玉米芯木聚糖酶发酵条件酶谱分析

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侯洁