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黄宇婷

作品数:2 被引量:34H指数:1
供职机构:华南农业大学食品学院更多>>
发文基金:广东省科技计划工业攻关项目国家自然科学基金广东省自然科学基金更多>>
相关领域:农业科学轻工技术与工程更多>>

文献类型

  • 2篇中文期刊文章

领域

  • 1篇轻工技术与工...
  • 1篇农业科学

主题

  • 1篇单链
  • 1篇单链抗体
  • 1篇毒素
  • 1篇真菌
  • 1篇真菌毒素
  • 1篇食品
  • 1篇抗体
  • 1篇可溶性
  • 1篇可溶性表达
  • 1篇克百威
  • 1篇分泌表达
  • 1篇纯化

机构

  • 2篇华南农业大学
  • 1篇华南理工大学
  • 1篇广东出入境检...

作者

  • 2篇黄宇婷
  • 1篇邹志飞
  • 1篇刘青
  • 1篇庞世琦
  • 1篇王弘
  • 1篇李家冬

传媒

  • 1篇中国酿造
  • 1篇食品工业科技

年份

  • 2篇2017
2 条 记 录,以下是 1-2
排序方式:
食品中真菌毒素法规限量标准概述被引量:33
2017年
真菌毒素不仅会污染食品,而且会对人类的健康产生严重危害。该综述全面收集整理了美国、加拿大、澳大利亚、新西兰、日本、韩国等国家,香港、澳门和台湾地区以及食品法典委员会、欧盟等国际组织发布的有关食品中真菌毒素法规限量标准要求,并进行了比较,为完善我国食品中真菌毒素的控制管理,促进相关标准与国际接轨提供有益的参考。
刘青邹志飞余炀炀黄宇婷庞世琦
关键词:食品真菌毒素
抗克百威单链抗体的可溶性表达、纯化与鉴定被引量:1
2017年
在前期获得了抗克百威单链抗体基因的基础上,为进一步研究克百威单链抗体的性质,本文构建了两种抗克百威单链抗体可溶表达载体,p ET22b(+)-C-6His-CBF-sc Fv和p ET22b(+)-N-6His-CBF-sc Fv。比较His标签处于不同位置时,目的蛋白与Ni结合作用,发现His标签处于N端的目的蛋白与Ni结合作用比His标签处于C端时要强。对影响N-6His-CBF-sc Fv可溶性表达的条件进行优化,进而对其进行纯化。结果表明,当选用LB培养基,表达温度18℃,表达时间为16 h,IPTG浓度为1 mmol/L时可溶表达效果最好,可溶表达的目的蛋白量占总目的蛋白量从优化前的10%增加到50%。优化表达后的N-6His-CBF-sc Fv破壁上清经Ni Sepharose HP金属螯合亲和层析及阳离子交换层析两步纯化,纯化后纯度达90%。经ic ELISA鉴定,抗克百威单链抗体保持抗原结合活性,IC_(50)值为63.80 ng/m L。获得的抗克百威单链抗体可用于后续特性研究。
詹屋强黄宇婷张瑾如李家冬刘姚沈兴王弘
关键词:克百威单链抗体分泌表达纯化
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