2024年7月18日
星期四
|
欢迎来到青海省图书馆•公共文化服务平台
登录
|
注册
|
进入后台
[
APP下载]
[
APP下载]
扫一扫,既下载
全民阅读
职业技能
专家智库
参考咨询
您的位置:
专家智库
>
>
刘一苇
作品数:
1
被引量:3
H指数:1
供职机构:
中国科学院微生物研究所
更多>>
发文基金:
中国科学院知识创新工程重要方向项目
国家高技术研究发展计划
更多>>
相关领域:
生物学
更多>>
合作作者
钟瑾
中国科学院微生物研究所
孙志增
中国科学院微生物研究所
刘家乐
安徽农业大学茶与食品科技学院
高学玲
安徽农业大学茶与食品科技学院
作品列表
供职机构
相关作者
所获基金
研究领域
题名
作者
机构
关键词
文摘
任意字段
作者
题名
机构
关键词
文摘
任意字段
在结果中检索
文献类型
1篇
中文期刊文章
领域
1篇
生物学
主题
1篇
融合蛋白
1篇
乳链菌肽
1篇
功能分析
1篇
NSR
1篇
GST融合蛋...
1篇
表达纯化
机构
1篇
安徽农业大学
1篇
中国科学院
作者
1篇
刘一苇
1篇
高学玲
1篇
刘家乐
1篇
孙志增
1篇
钟瑾
传媒
1篇
微生物学通报
年份
1篇
2009
共
1
条 记 录,以下是 1-1
全选
清除
导出
排序方式:
相关度排序
被引量排序
时效排序
大肠杆菌重组乳链菌肽抗性蛋白(NSR)的表达纯化及其功能分析
被引量:3
2009年
乳链菌肽(Nisin)是由某些乳酸菌产生的一种阳离子抗菌肽,而Nisin抗性蛋白(Nisin resistance protein,NSR)的表达则使一些非Nisin产生菌获得Nisin抗性。为深入探索NSR的作用机制,本研究在大肠杆菌中表达了去除N末端38个氨基酸残基的NSR(NSRΔ38)与GST的融合蛋白GST-NSRΔ38。通过谷胱甘肽(GSH)亲和层析和GST标签的切除后,得到纯化的NSRΔ38,并测定了该蛋白可能的nisin降解活性。反应产物的抑菌活性测定结果表明被NSRΔ38作用后的Nisin丧失了抑菌活性,而反相高效液相层析(RP-HPLC)分析结果进一步表明这是由NSRΔ38具备Nisin降解活性所造成的。本研究为NSR功能的深入研究奠定了工作基础。
刘家乐
孙志增
刘一苇
高学玲
钟瑾
关键词:
乳链菌肽
GST融合蛋白
全选
清除
导出
共1页
<
1
>
聚类工具
0
执行
隐藏
清空
用户登录
用户反馈
标题:
*标题长度不超过50
邮箱:
*
反馈意见:
反馈意见字数长度不超过255
验证码:
看不清楚?点击换一张