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贾林

作品数：1 被引量：0H指数：0
供职机构：天津医科大学药学院更多>>
发文基金：天津市应用基础与前沿技术研究计划国家科技支撑计划更多>>
相关领域：理学化学工程更多>>

合作作者

文献类型

  • 1篇中文期刊文章

领域

  • 1篇化学工程
  • 1篇理学

主题

  • 1篇底物
  • 1篇英文
  • 1篇突变
  • 1篇结构域
  • 1篇分子
  • 1篇分子力学
  • 1篇PTP1B
  • 1篇催化结构域

机构

  • 1篇天津药物研究...
  • 1篇天津医科大学

作者

  • 1篇刘鹏
  • 1篇刘梦源
  • 1篇汤立达
  • 1篇贾林
  • 1篇徐为人
  • 1篇周慧
  • 1篇王润玲

传媒

  • 1篇计算机与应用...

年份

  • 1篇2009
共 1 条 记 录，以下是 1-1
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排序方式：
PTP1B中Arg221各种突变下底物与催化结构域相互作用变化的理论研究(英文)
2009年
蛋白酪氨酸磷酸酯酶1B(PTP1B)在胰岛素受体去磷酸化过程中发挥重要作用。本研究目的在于阐述PTP1B催化位点中Arg 221的作用。各种Arg 221的突变体通过HyperChem Release 7.0软件生成。结果表明Arg 221的突变会对底物与蛋白相互作用产生显著影响。当Arg 221突变为碱性残基时,底物与蛋白之间总静电相互作用能增加,但与催化相关残基的静电相互作用能降低,其余的突变则导致底物与蛋白之间总静电相互作用能降低。这一结果表明,Arg 221突变为碱性残基可减弱PTP1B的催化活性,但使底物与蛋白的结合能力增强,其余的突变则会同时减弱酶的催化活性及底物与蛋白的结合能力。
刘梦源王润玲刘鹏汤立达徐为人周慧贾林
关键词：PTP1B突变分子力学
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