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覃小翠

作品数：1 被引量：1H指数：1
供职机构：南方医科大学基础医学院神经生物学教研室更多>>
发文基金：国家自然科学基金更多>>
相关领域：生物学更多>>

合作作者

文献类型

  • 1篇中文期刊文章

领域

  • 1篇生物学

主题

  • 1篇蛋白
  • 1篇原核
  • 1篇原核表达
  • 1篇原核表达及纯...
  • 1篇融合蛋白
  • 1篇核表达
  • 1篇N-末端
  • 1篇C-

机构

  • 1篇南方医科大学

作者

  • 1篇王雪敏
  • 1篇黄威
  • 1篇杨洋
  • 1篇覃小翠
  • 1篇刘书虎

传媒

  • 1篇南方医科大学...

年份

  • 1篇2010
共 1 条 记 录，以下是 1-1
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排序方式：
组蛋白脱乙酰化酶4N-末端和C-末端片段的原核表达及纯化被引量：1
2010年
目的在大肠杆菌中分别表达组蛋白脱乙酰化酶4(HDAC4)N-末端(1-1950bp)和C-末端(1708-3255bp)片段与谷胱甘肽-S转移酶(GST)的融合蛋白,并进行纯化。方法应用PCR方法扩增HDAC4N-末端和C-末端片段,将目的基因插入GST融合载体pGEX-6P-1中,重组载体在酶切鉴定和序列测定后,在大肠杆菌中经IPTG诱导表达GST-HDAC4-N'和GST-HDAC4-C'蛋白。经SDS-PAGE及Western blotting鉴定表达产物后,用谷胱苷肽琼脂糖珠纯化目的蛋白。结果经测序、酶切鉴定证明成功构建了融合蛋白表达质粒,表达出的融合蛋白经SDS-PAGE分析其相对分子量约为110500和93080。Western blotting分析证实融合蛋白可以被HDAC4特异性抗体所识别。结论成功构建了融合表达载体(pGEX-6P-1/HDAC4-N'和pGEX-6P-1/HDAC4-C'),并进行了融合蛋白的诱导表达和鉴定,可以进一步用于HDAC4与其他蛋白质相互作用的研究。
杨洋覃小翠刘书虎黄威王雪敏
关键词：原核表达融合蛋白
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