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覃小翠
作品数:
1
被引量:1
H指数:1
供职机构:
南方医科大学基础医学院神经生物学教研室
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发文基金:
国家自然科学基金
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相关领域:
生物学
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合作作者
刘书虎
南方医科大学基础医学院神经生物...
杨洋
南方医科大学基础医学院神经生物...
黄威
南方医科大学基础医学院神经生物...
王雪敏
南方医科大学基础医学院神经生物...
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南方医科大学
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王雪敏
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黄威
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覃小翠
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刘书虎
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南方医科大学...
年份
1篇
2010
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组蛋白脱乙酰化酶4N-末端和C-末端片段的原核表达及纯化
被引量:1
2010年
目的在大肠杆菌中分别表达组蛋白脱乙酰化酶4(HDAC4)N-末端(1-1950bp)和C-末端(1708-3255bp)片段与谷胱甘肽-S转移酶(GST)的融合蛋白,并进行纯化。方法应用PCR方法扩增HDAC4N-末端和C-末端片段,将目的基因插入GST融合载体pGEX-6P-1中,重组载体在酶切鉴定和序列测定后,在大肠杆菌中经IPTG诱导表达GST-HDAC4-N'和GST-HDAC4-C'蛋白。经SDS-PAGE及Western blotting鉴定表达产物后,用谷胱苷肽琼脂糖珠纯化目的蛋白。结果经测序、酶切鉴定证明成功构建了融合蛋白表达质粒,表达出的融合蛋白经SDS-PAGE分析其相对分子量约为110500和93080。Western blotting分析证实融合蛋白可以被HDAC4特异性抗体所识别。结论成功构建了融合表达载体(pGEX-6P-1/HDAC4-N'和pGEX-6P-1/HDAC4-C'),并进行了融合蛋白的诱导表达和鉴定,可以进一步用于HDAC4与其他蛋白质相互作用的研究。
杨洋
覃小翠
刘书虎
黄威
王雪敏
关键词:
原核表达
融合蛋白
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