您的位置： 专家智库 > >

职秋艳

作品数：1 被引量：2H指数：1
供职机构：大连大学生命科学与技术学院辽宁省生物有机化学重点实验室更多>>
发文基金：辽宁省高校创新团队支持计划大连市科技计划项目国家自然科学基金更多>>
相关领域：理学机械工程更多>>

合作作者

文献类型

  • 1篇中文期刊文章

领域

  • 1篇机械工程
  • 1篇理学

主题

  • 1篇蛋白结构
  • 1篇突变体
  • 1篇肌红蛋白
  • 1篇光谱
  • 1篇光谱法
  • 1篇红蛋白
  • 1篇H2O2
  • 1篇MB

机构

  • 1篇大连大学

作者

  • 1篇张莹莹
  • 1篇郑学仿
  • 1篇唐乾
  • 1篇安良梅
  • 1篇曹洪玉
  • 1篇职秋艳

传媒

  • 1篇光谱学与光谱...

年份

  • 1篇2011
共 1 条 记 录，以下是 1-1
全选 清除 导出
排序方式：
光谱法对照研究肌红蛋白及其突变体Mb(D60K)与H2O2的相互作用被引量：2
2011年
为了解肌红蛋白(Mb)表面60位天冬氨酸(Asp)突变为赖氨酸(Lys)后对蛋白结构稳定性的影响,本文通过紫外-可见吸收光谱、荧光光谱和停流荧光光谱对照研究了模拟生理条件下野生型肌红蛋白Mb(WT)及其突变体Mb(D60K)与过氧化氢(H2O2)的相互作用。结果表明:在Mb(D60K)与H2O2发生相互作用过程中,铁卟啉部位的紫外和荧光发射光谱数据与Mb(WT)相比,性质与功能均表现出显著差异。虽然只有一个氨基酸的改变,但其结构和性质发生明显变化,说明60位氨基酸在稳定蛋白结构中有重要的作用。同步荧光光谱和停流光谱的结果同样表明Mb(D60K)的结构与功能受H2O2的影响较小,Mb(WT)受H2O2影响明显。综合分析表明,Mb(D60K)在与H2O2相互作用过程中,蛋白结构稳定性提高。
职秋艳唐乾曹洪玉安良梅张莹莹郑学仿
关键词：肌红蛋白光谱法蛋白结构
全选 清除 导出
共1页<1>
聚类工具0